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- PDB-9j1s: Human replication protein A: RPA70 subunit N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9j1s
タイトルHuman replication protein A: RPA70 subunit N-terminal domain
要素Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Replication / Single strand binding / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hemopoiesis / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / homeostasis of number of cells within a tissue / telomere maintenance / Fanconi Anemia Pathway / male germ cell nucleus / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / meiotic cell cycle / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / Meiotic recombination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA-templated DNA replication / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA recombination / damaged DNA binding / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / DNA replication / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Chakraborty, M. / Ganguly, S.S. / Das, A.K. / Ganguly, A.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2022/005602 インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human replication protein A: RPA70 subunit N-terminal domain
著者: Chakraborty, M. / Ganguly, S.S. / Das, A.K. / Ganguly, A.
履歴
登録2024年8月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1871
ポリマ－13,1871
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.669, 57.669, 63.122
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 13187.371 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, pH 7.0, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2024年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→19.58 Å / Num. obs: 17169 / % possible obs: 99.01 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 25.25 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05259 / Rrim(I) all: 0.01133 / Net I/σ(I): 37.98
反射 シェル解像度: 1.55→1.606 Å / Num. unique obs: 1654 / CC1/2: 0.557 / CC star: 0.846 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B29

2b29


解像度: 1.55→19.58 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 1702 9.91 %
Rwork0.2206 --
obs0.2216 17169 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→19.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数853 0 0 33 886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.021
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.922118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01149
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.60.34711301200X-RAY DIFFRACTION93
1.6-1.650.33311440.33241289X-RAY DIFFRACTION99
1.606-3.540.1571441331X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.710.32061420.31121285X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.770.26591421276X-RAY DIFFRACTION99
1.77-1.860.31791410.27731312X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.950.30791380.26321258X-RAY DIFFRACTION99
1.95-2.080.28121450.21981311X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.240.25621410.23411297X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.460.24391470.23111292X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.810.24431420.24371300X-RAY DIFFRACTION100
2.82-3.540.2521460.21841316X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.2662 Å / Origin y: -9.8535 Å / Origin z: 2.5811 Å
111213212223313233
T0.171 Å2-0.0073 Å20.0092 Å2-0.1878 Å2-0.0104 Å2--0.1909 Å2
L2.1039 °2-0.5763 °20.1866 °2-3.833 °21.0359 °2--3.5099 °2
S-0.0286 Å °-0.0682 Å °0.161 Å °0.0772 Å °-0.0047 Å °-0.039 Å °0.0798 Å °0.052 Å °0.0185 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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