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- PDB-9iz3: Crystal structure of phosphonopyruvate decarboxylase RhiEF from B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iz3
タイトルCrystal structure of phosphonopyruvate decarboxylase RhiEF from Bacillus subtilis ATCC6633
要素
  • Putative phosphonopyruvate decarboxylase alpha subunit
  • Putative phosphonopyruvate decarboxylase beta subunit
キーワードLYASE / phosphonopyruvate decarboxylase / RhiEF / rhizocticin biosynthesis / thiamine pyrophosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxy-lyase activity / thiamine pyrophosphate binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative phosphonopyruvate decarboxylase alpha subunit / Putative phosphonopyruvate decarboxylase beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus spizizenii ATCC 6633 = JCM 2499 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Nakamura, A. / Kojima, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2024
タイトル: Structural Analysis of Phosphonopyruvate Decarboxylase RhiEF: First Insights into an Ancestral Heterooligomeric Thiamine Pyrophosphate-Dependent Decarboxylase.
著者: Nakamura, A. / Shiina, A. / Fukaya, T. / Seki, Y. / Momiyama, M. / Kojima, S.
履歴
登録2024年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative phosphonopyruvate decarboxylase alpha subunit
B: Putative phosphonopyruvate decarboxylase beta subunit
C: Putative phosphonopyruvate decarboxylase alpha subunit
D: Putative phosphonopyruvate decarboxylase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,49211
ポリマ－81,8194
非ポリマー6727
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9130 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area25730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.991, 176.991, 68.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Putative phosphonopyruvate decarboxylase alpha subunit


分子量: 20342.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus spizizenii ATCC 6633 = JCM 2499 (バクテリア)
遺伝子: rhiE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D4HRI2
#2: タンパク質 Putative phosphonopyruvate decarboxylase beta subunit


分子量: 20567.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus spizizenii ATCC 6633 = JCM 2499 (バクテリア)
遺伝子: rhiF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D4HRI3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1.3M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, 4% v/v tert-butanol

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→44.26 Å / Num. obs: 44917 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 59.61 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.026 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.46→2.55 Å / 冗長度: 10.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4670 / CC1/2: 0.785 / Rpim(I) all: 0.47 / Rsym value: 1.464 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.46→40.98 Å / SU ML: 0.3432 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.28 / 位相誤差: 32.1866 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2717 2225 4.96 %
Rwork0.2395 42664 -
obs0.2412 44889 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 99.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→40.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4939 0 35 10 4984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00555055
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85956845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0508793
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062865
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.12213017
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.46-2.510.32771210.30712655X-RAY DIFFRACTION99.71
2.51-2.570.34061200.29752663X-RAY DIFFRACTION99.75
2.57-2.640.33961380.29972673X-RAY DIFFRACTION99.57
2.64-2.710.34781260.31852606X-RAY DIFFRACTION99.71
2.71-2.790.3431550.30722609X-RAY DIFFRACTION99.6
2.79-2.880.37531230.30712681X-RAY DIFFRACTION99.75
2.88-2.980.31451390.28862673X-RAY DIFFRACTION99.72
2.98-3.10.27411290.2652650X-RAY DIFFRACTION99.82
3.1-3.240.29881450.28222653X-RAY DIFFRACTION99.79
3.24-3.410.28231530.26042619X-RAY DIFFRACTION99.64
3.41-3.620.30561560.25832660X-RAY DIFFRACTION99.96
3.62-3.90.26621420.24842654X-RAY DIFFRACTION99.96
3.9-4.30.21711430.21622695X-RAY DIFFRACTION99.96
4.3-4.920.24041660.18622663X-RAY DIFFRACTION99.89
4.92-6.190.28581190.23492721X-RAY DIFFRACTION99.93
6.19-40.980.24591500.21072789X-RAY DIFFRACTION99.69
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 63.8904344061 Å / Origin y: 67.3865767422 Å / Origin z: 23.036848746 Å
111213212223313233
T0.147045663149 Å20.358037841591 Å20.117441488902 Å2-0.777490744818 Å2-0.00871894719439 Å2--0.349716624786 Å2
L0.127203029221 °2-0.0442395846625 °2-0.0433694773265 °2-0.133656515095 °20.0982497005443 °2--0.0782843817588 °2
S-0.0959196553949 Å °-0.129750224803 Å °-0.110448182066 Å °-0.0741435108892 Å °0.207819883071 Å °-0.0950987313841 Å °0.13258363452 Å °0.303460938973 Å °0.101837953506 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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