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- PDB-9ixc: Crystal structure of Manganese-rebound N(omega)-hydroxy-L-arginin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ixc
タイトルCrystal structure of Manganese-rebound N(omega)-hydroxy-L-arginine hydrolase with oxidized Cys86
要素N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Nomega-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / arginase activity / : / antibiotic biosynthetic process / manganese ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ureohydrolase / Arginase family / Arginase family profile. / Ureohydrolase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lavendulae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Oda, K. / Matoba, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2024
タイトル: Copper inactivates DcsB by oxidizing the metal ligand Cys86 to sulfinic acid.
著者: Oda, K. / Komaguchi, K. / Matoba, Y.
履歴
登録2024年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2024年11月20日ID: 8IUU
改定 1.02024年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22025年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
B: N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2777
ポリマ－60,0332
非ポリマー2445
水10,485582
1
A: N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1514
ポリマ－30,0171
非ポリマー1343
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
2
B: N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1273
ポリマ－30,0171
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area320 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.940, 46.743, 58.338
Angle α, β, γ (deg.)85.33, 86.91, 70.59
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase / hydroxyarginase


分子量: 30016.701 Da / 分子数: 2 / 断片: N(omega)-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lavendulae (バクテリア)
遺伝子: dcsB / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: D2Z025, Nomega-hydroxy-L-arginine amidinohydrolase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 582 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: PEG 4000, MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→43.99 Å / Num. obs: 110843 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.073 / Χ2: 0.58 / Net I/σ(I): 6.1 / Num. measured all: 225171
反射 シェル解像度: 1.26→1.28 Å / % possible obs: 49.7 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / Num. measured all: 5911 / Num. unique obs: 3037 / CC1/2: 0.538 / Rpim(I) all: 0.485 / Rrim(I) all: 0.734 / Χ2: 0.59 / Net I/σ(I) obs: 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.26→35.22 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 18.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1862 5468 4.93 %
Rwork0.1648 --
obs0.1658 110835 89.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→35.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4057 0 5 582 4644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054183
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8635729
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.727602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082661
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006768
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.26-1.270.2492860.24341901X-RAY DIFFRACTION48
1.27-1.290.26751070.22342053X-RAY DIFFRACTION54
1.29-1.310.2671150.22172436X-RAY DIFFRACTION61
1.31-1.320.19951270.21472731X-RAY DIFFRACTION71
1.32-1.340.23181880.21773434X-RAY DIFFRACTION87
1.34-1.360.21691620.21153508X-RAY DIFFRACTION89
1.36-1.380.2121960.19893555X-RAY DIFFRACTION91
1.38-1.40.22781470.19243640X-RAY DIFFRACTION93
1.4-1.420.21282140.18833675X-RAY DIFFRACTION94
1.42-1.440.19122040.18353612X-RAY DIFFRACTION94
1.44-1.470.21762070.18313690X-RAY DIFFRACTION94
1.47-1.490.21691720.1763672X-RAY DIFFRACTION94
1.49-1.520.20062200.1713688X-RAY DIFFRACTION94
1.52-1.550.19832000.17133657X-RAY DIFFRACTION95
1.55-1.590.18261950.16393689X-RAY DIFFRACTION94
1.59-1.620.18492270.16283686X-RAY DIFFRACTION95
1.62-1.670.17911800.16183749X-RAY DIFFRACTION95
1.67-1.710.19951950.16613687X-RAY DIFFRACTION95
1.71-1.760.19971720.17063727X-RAY DIFFRACTION95
1.76-1.820.18642120.16673700X-RAY DIFFRACTION96
1.82-1.880.20421870.15913751X-RAY DIFFRACTION96
1.88-1.960.18232110.16443756X-RAY DIFFRACTION96
1.96-2.050.19331940.15993745X-RAY DIFFRACTION96
2.05-2.150.17891700.15883773X-RAY DIFFRACTION96
2.15-2.290.19241620.15583793X-RAY DIFFRACTION96
2.29-2.470.18072120.1623752X-RAY DIFFRACTION97
2.47-2.710.18822250.16943793X-RAY DIFFRACTION98
2.71-3.110.18782060.1693837X-RAY DIFFRACTION98
3.11-3.910.16892020.14553828X-RAY DIFFRACTION98
3.91-35.220.14911730.14923849X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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