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- PDB-9iv7: Crystal structure of CcmS-CcmK1-CcmK2 complex from Synechocystis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iv7
タイトルCrystal structure of CcmS-CcmK1-CcmK2 complex from Synechocystis sp. PCC 6803
要素
  • Carboxysome shell protein CcmK1
  • Carboxysome shell protein CcmK2
  • Slr1911 protein
キーワードCHAPERONE / cyanobacteria / CO2-concentrating mechanism / carboxysome assembly / shell proteins / Synechocystis sp. PCC 6803
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis
類似検索 - 分子機能
Carboxysome shell protein CcmK / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / Carboxysome shell protein CcmK1 / Carboxysome shell protein CcmK2 / Slr1911 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, J. / Deng, J.X. / Jiang, Y.L. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 7件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171198 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32241025 中国
Anhui Provincial Key Research and Development Project2022l07020034 中国
Chaohu Lake Biological Resource Investigation and Research Project2020-340181-77-01-037328 中国
USTC Research Funds of the Double First-Class InitiativeYD9100002023 中国
Youth Innovation Promotion Association of the Chinese Academy of Sciences2020452 中国
Chinese Academy of SciencesXDA24020302 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Assembly mechanism of beta-carboxysome shell mediated by the chaperone CcmS
著者: Li, J. / Deng, J.X. / Chen, X. / Li, B. / Li, B.R. / Zhu, Z.L. / Liu, J.X. / Zhou, C.Z. / Jiang, Y.L. / Chen, Y.X. / Mi, H.L.
履歴
登録2024年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Slr1911 protein
B: Carboxysome shell protein CcmK1
C: Carboxysome shell protein CcmK1
D: Carboxysome shell protein CcmK2
E: Carboxysome shell protein CcmK2
F: Carboxysome shell protein CcmK1
G: Slr1911 protein
H: Carboxysome shell protein CcmK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3629
ポリマ－103,2128
非ポリマー1501
水6,828379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19400 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area34970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.931, 58.039, 188.768
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Slr1911 protein


分子量: 16227.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: ATCC 27184 / PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: slr1911 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P73106
#2: タンパク質
Carboxysome shell protein CcmK1 / Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK1


分子量: 12115.935 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: ATCC 27184 / PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: ccmK1, sll1029 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P72760
#3: タンパク質 Carboxysome shell protein CcmK2 / Carbon dioxide-concentrating mechanism protein CcmK2


分子量: 11146.661 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: ATCC 27184 / PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: ccmK2, sll1028 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P72761
#4: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H6O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.06 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris (pH 8.5) and 0.7 M ammonium tartrate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→13.24 Å / Num. obs: 48376 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.2 % / Rpim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.014 / Num. unique obs: 4388

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→13.24 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2406 2412 5 %
Rwork0.2146 --
obs0.216 48254 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→13.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6684 0 10 379 7073
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2282502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431078
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041198
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.550.3991540.31522642X-RAY DIFFRACTION98
2.55-2.610.3211170.30882697X-RAY DIFFRACTION99
2.61-2.670.34991280.30112658X-RAY DIFFRACTION99
2.67-2.730.29941290.27182684X-RAY DIFFRACTION99
2.73-2.810.32251450.26922662X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.890.30781390.26772730X-RAY DIFFRACTION100
2.89-2.980.30781340.25832674X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.080.25981650.24012684X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.210.27051430.24332646X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.350.25221520.24572705X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.520.28181430.22322702X-RAY DIFFRACTION100
3.52-3.740.21681380.20142708X-RAY DIFFRACTION100
3.74-4.020.20971370.19192729X-RAY DIFFRACTION99
4.02-4.410.20471420.17712694X-RAY DIFFRACTION99
4.41-5.020.18611540.16592693X-RAY DIFFRACTION99
5.02-6.210.19221500.18762738X-RAY DIFFRACTION100
6.21-13.240.17671420.15542796X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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