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- PDB-9iun: Crystal structure of Trim25 Pspry -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iun
タイトルCrystal structure of Trim25 Pspry
要素E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
キーワードLIGASE / Trim25
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / response to vitamin D / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / RSV-host interactions / TRAF6 mediated NF-kB activation / viral release from host cell / protein monoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / response to estrogen / Ovarian tumor domain proteases / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / TRAF3-dependent IRF activation pathway / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cadherin binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.698 Å
データ登録者Li, Y.L. / Lin, T.W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of TRIM25 regulation of RIG-I
著者: Li, Y.L. / Lin, T.W.
履歴
登録2024年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
C: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
D: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
E: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
F: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
G: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
H: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
I: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
J: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
K: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
L: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,90212
ポリマ－282,90212
非ポリマー00
水6,215345
1
A: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
B: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
C: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
D: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
E: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
F: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,4516
ポリマ－141,4516
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
H: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
I: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
J: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
K: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
L: E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,4516
ポリマ－141,4516
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)182.015, 182.015, 221.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25 / Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ...Estrogen-responsive finger protein / RING finger protein 147 / RING-type E3 ubiquitin transferase / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM25 / Tripartite motif-containing protein 25 / Ubiquitin/ISG15-conjugating enzyme TRIM25 / Zinc finger protein 147


分子量: 23575.127 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM25, EFP, RNF147, ZNF147 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14258, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM Na citrate pH5.0 and 4 M NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.698→50 Å / Num. obs: 116665 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.138 / Num. unique obs: 110794

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.698→47.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 11.176 / SU ML: 0.225 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.441 / ESU R Free: 0.303 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2648 5780 4.958 %
Rwork0.2117 110794 -
all0.214 --
obs-116574 99.92 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 38.322 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.717 Å2-0.359 Å2-0 Å2
2---0.717 Å20 Å2
3---2.326 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.698→47.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18972 0 0 345 19317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01319532
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01518047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.63726513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2031.57341491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.60352338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.60121.866986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.981153185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.9721596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.22437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0221980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.23495
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1950.217244
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.28820
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.29743
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0790.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1710.259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1670.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4693.8569388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4613.8559387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6065.76711714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.6065.76811715
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3824.25210144
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3824.25210145
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5716.20414799
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5716.20514800
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.30442.81520908
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.30542.82720889
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.698-2.7680.3874540.3048117X-RAY DIFFRACTION99.9767
2.768-2.8440.3443840.2827952X-RAY DIFFRACTION100
2.844-2.9260.3414000.2557686X-RAY DIFFRACTION100
2.926-3.0160.3083980.257459X-RAY DIFFRACTION100
3.016-3.1150.3023600.2437302X-RAY DIFFRACTION100
3.115-3.2240.3123480.2377023X-RAY DIFFRACTION99.9864
3.224-3.3460.273170.2276829X-RAY DIFFRACTION99.986
3.346-3.4820.2763890.2176491X-RAY DIFFRACTION99.9855
3.482-3.6370.2613140.2126302X-RAY DIFFRACTION99.9849
3.637-3.8150.2483020.1976032X-RAY DIFFRACTION99.9842
3.815-4.0210.223250.1755689X-RAY DIFFRACTION99.9834
4.021-4.2640.2282840.1715414X-RAY DIFFRACTION100
4.264-4.5590.2052500.165141X-RAY DIFFRACTION99.9629
4.559-4.9240.1992620.1634738X-RAY DIFFRACTION99.9201
4.924-5.3930.2462560.1824367X-RAY DIFFRACTION99.9568
5.393-6.0290.2551920.2084007X-RAY DIFFRACTION99.9048
6.029-6.960.3061600.2043567X-RAY DIFFRACTION99.6791
6.96-8.520.241610.1983001X-RAY DIFFRACTION99.9368
8.52-12.0310.2231490.2142347X-RAY DIFFRACTION99.7602
12.031-47.510.363750.3441330X-RAY DIFFRACTION96.3649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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