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- PDB-9ipu: cryo-EM structure of the RNF168(1-193)/UbcH5c-Ub ubiquitylation m... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9ipu
タイトルcryo-EM structure of the RNF168(1-193)/UbcH5c-Ub ubiquitylation module bound to H1.0-K63-Ub3 modified chromatosome
要素
  • (DNA (171-MER)) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
  • Histone H1.0
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-K
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
キーワードNUCLEAR PROTEIN / RNF168 / H1.0 / ubiquitylation / nucleosome / chromatosome
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / protein K6-linked ubiquitination / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Apoptosis induced DNA fragmentation / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching ...histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / protein K6-linked ubiquitination / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Apoptosis induced DNA fragmentation / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / protein K11-linked ubiquitination / chromosome condensation / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / nucleosomal DNA binding / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin conjugating enzyme activity / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of BMP signaling pathway / Viral mRNA Translation / protein monoubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / ubiquitin ligase complex / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / negative regulation of megakaryocyte differentiation / interstrand cross-link repair / protein localization to CENP-A containing chromatin / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein K48-linked ubiquitination / Chromatin modifying enzymes / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / nucleosome binding / CENP-A containing nucleosome / protein autoubiquitination / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / cytosolic ribosome / Glycogen synthesis / transcription repressor complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / telomere organization / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Histone H2A/H2B/H3 / Ubiquitin domain / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B type 1-K / Histone H2A type 1-B/E / Histone H1.0 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / Histone H4 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Histone H3.2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Ai, H.S. / Deng, Z.H. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22137005, 92253302, 22227810 中国
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2025
タイトル: Promotion of RNF168-Mediated Nucleosomal H2A Ubiquitylation by Structurally Defined K63-Polyubiquitylated Linker Histone H1.
著者: Qiang Shi / Zhiheng Deng / Liying Zhang / Zebin Tong / Jia-Bin Li / Guo-Chao Chu / Huasong Ai / Lei Liu /
要旨: The chemical synthesis of histones with homogeneous modifications is a powerful approach for quantitatively deciphering the functional crosstalk between different post-translational modifications ...The chemical synthesis of histones with homogeneous modifications is a powerful approach for quantitatively deciphering the functional crosstalk between different post-translational modifications (PTMs). In this study, we developed an expedient site-specific (poly)ubiquitylation strategy (CAEPL, Cysteine Aminoethylation coupled with Enzymatic Protein Ligation), which integrates the Cys-aminoethylation reaction with the process of ubiquitin-activating enzyme UBA1-assisted native chemical ligation. Using this strategy, we successfully prepared monoubiquitylated and K63-linked di- and tri-ubiquitylated linker histone H1.0 proteins, which were incorporated into individual chromatosomes. Quantitative biochemical analysis of different RNF168 constructs on H1 ubiquitylated chromatosomes with different ubiquitin chain lengths demonstrated that K63-linked polyubiquitylated H1.0 could directly stimulate RNF168 ubiquitylation activity by enhancing the affinity between RNF168 and the chromatosome. Subsequent cryo-EM structural analysis of the RNF168/UbcH5c-Ub/H1.0-K63-Ub chromatosome complex revealed the potential recruitment orientation between RNF168 UDM1 domain and K63-linked ubiquitin chain on H1.0. Finally, we explored the impact of H1.0 ubiquitylation on RNF168 activity in the context of asymmetric H1.0-K63-Ub di-nucleosome substrate, revealing a comparable stimulation effect of both the inter- and intra-nucleosomal crosstalk. Overall, our study highlights the significance of access to structurally defined polyubiquitylated H1.0 by the CAEPL strategy, enabling in-depth mechanistic investigations of in-trans PTM crosstalk between linker histone H1.0 and core histone H2A ubiquitylation.
履歴
登録2024年7月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Histone H1.0
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-K
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-K
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
L: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
M: Ubiquitin
J: DNA (171-MER)
N: DNA (171-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,99416
ポリマ－282,86314
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 12分子 IAEBFCGDHKLM

#1: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20901.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-0, H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305
#2: タンパク質 Histone H3.2 / H3-clustered histone 13 / H3-clustered histone 14 / H3-clustered histone 15 / Histone H3/m / Histone H3/o


分子量: 15273.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C15, HIST2H3A, H3C14, H3F2, H3FM, HIST2H3C, H3C13, HIST2H3D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q71DI3
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4C16, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#4: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14008.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC4, H2AFM, HIST1H2AB, H2AC8, H2AFA, HIST1H2AE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#5: タンパク質 Histone H2B type 1-K / H2B K / HIRA-interacting protein 1


分子量: 13790.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC12, H2BFT, HIRIP1, HIST1H2BK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60814
#6: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 3 / Ubiquitin-protein ligase D3


分子量: 16657.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D3, UBC5C, UBCH5C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P61077, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#7: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / hRNF168 / RING finger protein 168 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF168


分子量: 22533.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF168 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYW5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#8: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979

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DNA鎖 , 2種, 2分子 JN

#9: DNA鎖 DNA (171-MER)


分子量: 52825.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#10: DNA鎖 DNA (171-MER)


分子量: 52754.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 2分子

#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: cryo-EM structure of the RNF168(1-193)/UbcH5c-Ub ubiquitylation module bound to H1.0-K63-Ub3 modified chromatosome
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#10 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36240 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00615165
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57621781
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.6746114
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0372489
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041746

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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