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万見
- PDB-9ip0: Cryo-EM structure of ClpB1 heptamer from Oryza sativa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ip0
タイトルCryo-EM structure of ClpB1 heptamer from Oryza sativa
要素Chaperone protein ClpB1
キーワードPLANT PROTEIN / OsClpB
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / : / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chaperone protein ClpB1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Jobichen, C. / Saharan, K. / Vasudevan, D. / Sivaraman, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure provides insights into the unusual heptameric assembly of rice (Oryza sativa L.) ClpB1 AAA+ ATPase.
著者: Chacko Jobichen / Ketul Saharan / Archana Samal / Yeu Khai Choong / Manas Kumar Jagdev / Chinmayee Mohapatra / Shi Jian / Richa Babbar / Renwick C J Dobson / Anil Grover / Dileep Vasudevan / J Sivaraman /
要旨: Heat stress disrupts the protein homeostasis leading to the accumulation of toxic aggregated proteins in the cell. ClpB disaggregase belonging to the AAA+ ATPase superfamily removes the aggregated ...Heat stress disrupts the protein homeostasis leading to the accumulation of toxic aggregated proteins in the cell. ClpB disaggregase belonging to the AAA+ ATPase superfamily removes the aggregated toxic proteins. ClpB is present ubiquitously in bacteria, yeast, protozoans and plants and plays a role in acquired heat tolerance. This study was focused on cytoplasmic ClpB1 from rice which is the staple food for more than half of world's population. In bacteria and yeast, ClpB forms a hexameric assembly for carrying out the disaggregase function, however, none of the plant ClpB isoforms have been structurally characterized. Here, we report the cryo-EM structure of ClpB1 from rice (Oryza sativa L.; OsClpB1) at 4 Å resolution. The structure reveals that OsClpB1 assembles as an unusual heptameric ring, possibly representing a non-processive open conformation. Our results point to the structural plasticity of OsClpB1 since it exists in different oligomeric forms. Analytical ultracentrifugation studies confirmed OsClpB1 exist as a heptamer in solution as well, suggesting the presence of the heptameric form of OsClpB1 within the cellular milieu of the rice plant.
履歴
登録2024年7月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein ClpB1
B: Chaperone protein ClpB1
C: Chaperone protein ClpB1
D: Chaperone protein ClpB1
E: Chaperone protein ClpB1
F: Chaperone protein ClpB1
G: Chaperone protein ClpB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)713,30021
ポリマ－707,3197
非ポリマー5,98114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Chaperone protein ClpB1 / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpB homolog 1 / Casein lytic proteinase B1 / Heat ...ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpB homolog 1 / Casein lytic proteinase B1 / Heat shock protein 101


分子量: 101045.617 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: CLPB1, HSP101, Os05g0519700, LOC_Os05g44340, OsJ_19232, P0483D07.3, P0599F04.13
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q6F2Y7
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Heptameric assembly of OsClpB1 protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.700 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170760 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00332487
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71643932
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.2024606
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0445061
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045705

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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