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- PDB-9io5: Cryo-EM structure of G1-ATPase dimer from Mycoplasma mobile glidi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9io5
タイトルCryo-EM structure of G1-ATPase dimer from Mycoplasma mobile gliding machinery
要素
  • (G1-ATPase subunit ...) x 5
  • (UNKNOWN HELIX) x 2
  • Phosphoglycerate kinase
キーワードHYDROLASE / ATPase / Complex / kinase / Ring
機能・相同性
機能・相同性情報


H+-transporting two-sector ATPase / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity ...H+-transporting two-sector ATPase / phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / hydrolase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / : / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / : / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Phosphoglycerate kinase / Uncharacterized protein / ATP synthase beta chain / ATP synthase alpha chain / Expressed protein / Expressed protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma mobile 163K (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Toyonaga, T. / Kato, T. / Kawamoto, A. / Miyata, T. / Kawakami, K. / Fujita, J. / Hamaguchi, T. / Namba, K. / Miyata, M.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17H01544 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR19S5 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22am121003 日本
Other government
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Dimeric assembly of F-like ATPase for the gliding motility of .
著者: Takuma Toyonaga / Takayuki Kato / Akihiro Kawamoto / Tomoko Miyata / Keisuke Kawakami / Junso Fujita / Tasuku Hamaguchi / Keiichi Namba / Makoto Miyata /
要旨: Rotary ATPases, including FF-, VV-, and AA-ATPases, are molecular motors that exhibit rotational movements for energy conversion. In the gliding bacterium, , a dimeric F-like ATPase forms a chain ...Rotary ATPases, including FF-, VV-, and AA-ATPases, are molecular motors that exhibit rotational movements for energy conversion. In the gliding bacterium, , a dimeric F-like ATPase forms a chain structure within the cell, which is proposed to drive the gliding motility. However, the mechanisms of force generation and transmission remain unclear. We determined the electron cryomicroscopy (cryo-EM) structure of the dimeric F-like ATPase complex. The structure revealed an assembly distinct from those of dimeric FF-ATPases. The F-like ATPase unit associated by two subunits GliD and GliE was named G-ATPase as an R domain of rotary ATPases. G-β subunit, a homolog of the F-ATPase catalytic subunit, exhibited a specific N-terminal region that incorporates the glycolytic enzyme, phosphoglycerate kinase into the complex. Structural features of the ATPase displayed strong similarities to F-ATPase, suggesting a rotation based on the rotary catalytic mechanism. Overall, the cryo-EM structure provides insights into the mechanism through which G-ATPase drives the gliding motility.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G1-ATPase subunit beta
B: G1-ATPase subunit beta
C: G1-ATPase subunit beta
D: G1-ATPase subunit alpha
E: G1-ATPase subunit alpha
F: G1-ATPase subunit alpha
G: G1-ATPase subunit gamma
H: G1-ATPase subunit beta
I: G1-ATPase subunit beta
J: G1-ATPase subunit beta
K: G1-ATPase subunit alpha
L: G1-ATPase subunit alpha
M: G1-ATPase subunit alpha
N: G1-ATPase subunit gamma
O: Phosphoglycerate kinase
P: Phosphoglycerate kinase
Q: Phosphoglycerate kinase
R: G1-ATPase subunit D
S: G1-ATPase subunit D
T: G1-ATPase subunit D
U: G1-ATPase subunit D
V: G1-ATPase subunit D
W: G1-ATPase subunit D
X: G1-ATPase subunit E
Y: UNKNOWN HELIX
Z: UNKNOWN HELIX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,356,53548
ポリマ－1,351,19026
非ポリマー5,34522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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G1-ATPase subunit ... , 5種, 21分子 ABCHIJDEFKLMGNRSTUVWX

#1: タンパク質
G1-ATPase subunit beta


分子量: 88510.383 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KIC3, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
G1-ATPase subunit alpha


分子量: 58794.668 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KIC4, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 G1-ATPase subunit gamma


分子量: 39810.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KIC7
#5: タンパク質
G1-ATPase subunit D


分子量: 33753.953 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KIC8
#6: タンパク質 G1-ATPase subunit E


分子量: 13264.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KHS6

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タンパク質 , 1種, 3分子 OPQ

#4: タンパク質 Phosphoglycerate kinase


分子量: 56680.750 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521 / 参照: UniProt: Q6KHJ1, phosphoglycerate kinase

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 YZ

#7: タンパク質・ペプチド UNKNOWN HELIX


分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521
#8: タンパク質・ペプチド UNKNOWN HELIX


分子量: 783.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521

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非ポリマー , 4種, 22分子

#9: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#12: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: G1-ATPase dimer from Mycoplasma mobile gliding machinery
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mycoplasma mobile 163K (バクテリア) / 株: P476R gli521
緩衝液pH: 7.3
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
18.1 mMdisodium hydrogenphosphateNa2HPO41
21.5 mMpotassium dihydrogen phosphateKH2PO41
32.7 mMpotassium chlorideKCl1
4137 mMsodium chlorideNaCl1
51 mMmagnesium chlorideMgCl21
60.1 %CHAPSC32H58N2O7S1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Epoxidized graphene grid (EG-grid) was used. / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 3.3 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7350
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.3.2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2分類
13cryoSPARC3.3.2３次元再構成
14RELION4３次元再構成Mask creation and post-processing were done in RELION 4.0.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 633820
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142490 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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