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- PDB-9inv: Crystal structure of DAPK1 in complex with isoliquiritigenin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9inv
タイトルCrystal structure of DAPK1 in complex with isoliquiritigenin
要素Death-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / DAPK1 / kinase / inhibitor / isoliquiritigenin
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of NMDA receptor activity / syntaxin-1 binding / : ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of NMDA receptor activity / syntaxin-1 binding / : / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of autophagy / regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / cellular response to type II interferon / actin cytoskeleton / regulation of apoptotic process / protein autophosphorylation / negative regulation of translation / postsynaptic density / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / apoptotic process / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
2',4,4'-TRIHYDROXYCHALCONE / Death-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Yokoyama, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery and optimization of isoliquiritigenin as a death-associated protein kinase 1 inhibitor.
著者: Yokoyama, T. / Hisatomi, K. / Oshima, S. / Tanaka, I. / Okada, T. / Toyooka, N.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1493
ポリマ－33,7961
非ポリマー3522
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.623, 62.279, 88.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Death-associated protein kinase 1 / DAP kinase 1


分子量: 33796.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAPK1, DAPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53355, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-HCC / 2',4,4'-TRIHYDROXYCHALCONE / 2′,4,4′-トリヒドロキシカルコン


分子量: 256.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 400, ammonium sulfate, MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→46.62 Å / Num. obs: 34197 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.61→1.64 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1652 / CC1/2: 0.74 / Rpim(I) all: 0.379 / Rrim(I) all: 1.006

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.61→37.32 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 1664 4.87 %
Rwork0.1726 --
obs0.1742 34135 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→37.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2229 0 24 215 2468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.415866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.123342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.61-1.660.25031460.22042642X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.710.25741460.212639X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.770.27921250.20082683X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.840.24021490.1832671X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.930.23131390.17262666X-RAY DIFFRACTION100
1.93-2.030.21731530.16262667X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.160.18491360.15522701X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.320.18531280.15892705X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.560.211270.17272712X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.930.23471430.1822719X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.680.20671350.17042772X-RAY DIFFRACTION100
3.69-37.320.17431370.16962894X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.5604 Å / Origin y: 7.3166 Å / Origin z: -12.8705 Å
111213212223313233
T0.1838 Å20.0026 Å2-0.019 Å2-0.1907 Å20.0005 Å2--0.2012 Å2
L0.6781 °20.2147 °2-0.4816 °2-0.5558 °2-0.1964 °2--0.9755 °2
S0.0146 Å °0.0352 Å °-0.0422 Å °0.0046 Å °0.0346 Å °0.0724 Å °0.0566 Å °-0.07 Å °-0.0605 Å °
精密化 TLSグループSelection details: not resname HOH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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