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- PDB-9inc: High resolutional Crystal Structure of human H2A.Z-H2B dimer in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9inc
タイトルHigh resolutional Crystal Structure of human H2A.Z-H2B dimer in complex with human YL1-Z domain
要素
  • Histone H2A.Z
  • Histone H2B type 1-J
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Histones and its chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / regulation of double-strand break repair / nucleosomal DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to CENP-A containing chromatin / heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding ...histone chaperone activity / regulation of double-strand break repair / nucleosomal DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to CENP-A containing chromatin / heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / cellular response to estradiol stimulus / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / defense response to Gram-negative bacterium / Oxidative Stress Induced Senescence / regulation of apoptotic process / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / defense response to Gram-positive bacterium / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-J / Histone H2A.Z / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Tan, W.S. / Liu, Y. / Hong, J.J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970669 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of human histone variant H2AZ recognized by human YL1 providing a conserved structural mechanism
著者: Tan, W.S. / Liu, Y. / Hong, J.J.
履歴
登録2024年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A.Z
B: Histone H2B type 1-J
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
D: Histone H2A.Z
E: Histone H2B type 1-J
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0226
ポリマ-61,0226
非ポリマー00
2,270126
1
A: Histone H2A.Z
B: Histone H2B type 1-J
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5113
ポリマ-30,5113
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12110 Å2
手法PISA
2
D: Histone H2A.Z
E: Histone H2B type 1-J
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5113
ポリマ-30,5113
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8810 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area11860 Å2
手法PISA
3
A: Histone H2A.Z
B: Histone H2B type 1-J
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog

D: Histone H2A.Z
E: Histone H2B type 1-J
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0226
ポリマ-61,0226
非ポリマー00
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_445-x-1/2,-y-1/2,z+1/21
Buried area20130 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area21520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.093, 126.990, 70.757
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 10521.134 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AZ1, H2AFZ, H2AZ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S5
#2: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 10421.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#3: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / Protein YL-1 / Transcription factor-like 1


分子量: 9567.714 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS72, TCFL1, YL1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15906
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 45% PEG200 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→85.68 Å / Num. obs: 35203 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 1.574 / Num. unique obs: 2574 / CC1/2: 0.593 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487_000)精密化
PDB_EXTRACT4.2データ抽出
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487_000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.01→39.77 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 1696 4.85 %
Rwork0.2195 --
obs0.2214 35003 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→39.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3609 0 0 126 3735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.762
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8331332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042568
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007638
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.01-2.070.45131310.42172729X-RAY DIFFRACTION99
2.07-2.140.39461270.30822750X-RAY DIFFRACTION99
2.14-2.210.28551450.25182740X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.30.44221490.34462623X-RAY DIFFRACTION96
2.3-2.410.23661340.21512782X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.530.2551470.21232781X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.690.27711390.21432756X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.90.28381390.22792780X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.190.25161500.22382792X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.650.24241300.21412807X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.60.23471520.17742821X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.1703 Å / Origin y: -23.0867 Å / Origin z: -8.9141 Å
111213212223313233
T0.234 Å2-0.0168 Å2-0.0254 Å2-0.2425 Å20.0084 Å2--0.1921 Å2
L0.8092 °2-0.3444 °20.1739 °2-1.1706 °2-0.3676 °2--0.8881 °2
S-0.0174 Å °0.1009 Å °0.0844 Å °0.1638 Å °-0.0411 Å °-0.113 Å °-0.0708 Å °0.0904 Å °0.06 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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