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- PDB-9imw: Crystal structure of N-terminal domain of human Hsp90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9imw
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of human Hsp90
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE / Hsp90 / ATP / Hydrolase / Tumor
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein insertion into mitochondrial outer membrane / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / positive regulation of cell size / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / nitric-oxide synthase regulator activity / activation of innate immune response / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / lysosomal lumen / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Downregulation of ERBB2 signaling / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / neuron migration / Aggrephagy / MHC class II protein complex binding / disordered domain specific binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.527 Å
データ登録者Huang, L.Q. / Yu, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2021YFC2301405 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Novel starting points for fragment-based drug design against human heat shock protein 90 identified using crystallographic fragment screening
著者: Huang, L.Q. / Feng, Y. / Wang, Q.S. / Wang, W.W. / Zhu, Z.M. / Li, Q.H. / Zhou, H. / Xu, Q. / Li, M.J.
履歴
登録2024年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6571
ポリマ－25,6571
非ポリマー00
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Heat shock protein HSP 90-alpha

A: Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3142
ポリマ－51,3142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.849, 89.309, 99.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-613-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide- ...Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Heat shock protein family C member 1 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LAP-2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 25656.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20-25% (w/v) PEG 4000, 200mM magnesium chloride, 100mM Tris-HCl, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL10U2 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.527→55 Å / Num. obs: 45027 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.53→1.61 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 2.137 / Num. measured all: 47003 / Num. unique obs: 6487 / CC1/2: 0.461 / Rpim(I) all: 0.837 / Rrim(I) all: 2.301 / Χ2: 0.69 / Net I/σ(I) obs: 1.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.527→53 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1811 2227 4.96 %
Rwork0.1627 --
obs0.1636 44910 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.527→53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1640 0 0 358 1998
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141673
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7162258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2981404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.016289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5272-1.56040.26931290.26842589X-RAY DIFFRACTION97
1.5604-1.59670.25541360.25022602X-RAY DIFFRACTION99
1.5967-1.63670.26171510.22872616X-RAY DIFFRACTION100
1.6367-1.68090.25311440.21292648X-RAY DIFFRACTION100
1.6809-1.73040.22741430.21092647X-RAY DIFFRACTION100
1.7304-1.78620.21271520.19162636X-RAY DIFFRACTION100
1.7862-1.85010.16221330.16972635X-RAY DIFFRACTION100
1.8501-1.92420.20461340.16142680X-RAY DIFFRACTION100
1.9242-2.01170.18451450.15332652X-RAY DIFFRACTION100
2.0117-2.11780.16441290.15322669X-RAY DIFFRACTION100
2.1178-2.25050.16491460.14282659X-RAY DIFFRACTION100
2.2505-2.42420.18371390.1462687X-RAY DIFFRACTION100
2.4242-2.66820.15881310.14872697X-RAY DIFFRACTION100
2.6682-3.05430.19391520.15462683X-RAY DIFFRACTION100
3.0543-3.84790.14441410.14812733X-RAY DIFFRACTION100
3.8479-530.16191220.15232850X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2219-0.6541-2.38731.39910.45694.80020.1212-0.2762-0.04450.0017-0.0546-0.074-0.0530.2311-0.05310.07990.0067-0.02190.1397-0.02590.120112.4068-17.8426-18.6052
21.3549-1.29521.4253.8317-3.20184.80210.0099-0.0210.12940.0509-0.09310.0175-0.19420.12570.07680.1048-0.0029-0.00380.0941-0.03170.122-5.0041-6.6597-20.3008
31.6319-0.80120.72924.3215-4.35715.9970.10640.2217-0.0276-0.16490.08830.441-0.1469-0.2304-0.31080.13130.0211-0.05340.1353-0.03070.1492-13.4846-10.0691-28.2534
41.7493-0.53590.17643.8668-2.82314.54410.0106-0.0167-0.2502-0.04860.07280.190.2011-0.1135-0.06420.0934-0.0006-0.01010.0744-0.03230.1314-6.0606-19.7562-21.828
52.37851.64623.74813.73025.69539.8185-0.00160.2420.235-0.2562-0.1357-0.0862-0.09040.00460.080.14160.01860.0180.1285-0.00850.176.9109-11.0384-29.7312
60.85180.4990.38262.85290.01624.61070.6139-1.03450.64910.2175-0.1049-0.2346-0.63151.322-0.05480.173-0.1220.02180.3928-0.14640.25112.2637-5.8304-12.6113
72.3682-1.0810.35311.5865-0.43921.79930.13960.2284-0.2291-0.1667-0.07450.12630.1450.0204-0.09540.09280.0037-0.01190.068-0.04060.10270.9213-19.2624-27.8492
82.3537-1.0028-0.82992.8422-0.57254.093-0.0946-0.2799-0.18110.22480.08920.00760.24020.02360.00020.0702-0.0256-0.02480.10370.01090.1097-5.6011-20.1345-10.3674
92.87962.63420.04646.4623-0.21010.99510.1474-0.26120.05570.3934-0.19530.1157-0.1006-0.09150.050.1153-0.00470.01790.1143-0.03090.1044-13.7838-12.6333-14.6008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 16 through 40 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 41 through 64 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 65 through 83 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 84 through 99 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 100 through 110 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 111 through 136 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 137 through 182 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 183 through 210 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 211 through 224 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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