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- PDB-9imj: Bacteriophage T6 topoisomerase II ATPase domain crystal strcuture -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9imj
タイトルBacteriophage T6 topoisomerase II ATPase domain crystal strcuture
要素DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)
キーワードISOMERASE / topoisomerase II ATPase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...: / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T6 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xin, Y.H. / Chen, Y.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Bacteriophage T6 topoisomerase II ATPase domain crystal strcuture
著者: Xin, Y.H. / Chen, Y.T.
履歴
登録2024年7月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2153
ポリマ－43,6851
非ポリマー5312
水32418
1
A: DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)
ヘテロ分子

A: DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4316
ポリマ－87,3702
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area7870 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area29720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.989, 90.989, 102.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing)


分子量: 43684.969 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T6 (ファージ)
遺伝子: EcT6_00003 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A346FJ89, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG3350, succinic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2024年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 13967 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.1 % / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 2.127 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 225456
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.7515.80.7366850.9720.9930.1890.761.053100
2.75-2.8160.6936690.9840.9960.1780.7161.046100
2.8-2.8516.10.637130.9830.9960.1610.651.064100
2.85-2.9116.30.5116740.9860.9970.130.5281.064100
2.91-2.9716.40.4916700.9860.9960.1240.5061.17100
2.97-3.0416.40.3567210.9930.9980.0910.3671.304100
3.04-3.1216.80.2926680.9950.9990.0730.3011.477100
3.12-3.216.60.2586970.9950.9990.0650.2661.525100
3.2-3.316.50.26680.9960.9990.0510.2061.688100
3.3-3.416.70.1696960.9970.9990.0430.1741.975100
3.4-3.5216.60.1457020.99910.0370.152.271100
3.52-3.6616.50.1246910.99810.0310.1282.514100
3.66-3.8316.30.1116950.9980.9990.0280.1152.914100
3.83-4.0316.20.0946970.99810.0240.0973.006100
4.03-4.2916.10.0867070.99810.0220.0893.171100
4.29-4.6215.80.0756990.99910.0190.0773.51100
4.62-5.0816.20.0727070.99910.0180.0743.095100
5.08-5.81160.0657060.99910.0170.0672.905100
5.81-7.3215.90.0597290.99910.0150.0612.719100
7.32-50140.0477730.9980.9990.0130.0493.00599.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.20精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→36.79 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2895 594 5.05 %
Rwork0.2333 --
obs0.236 11766 93.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2970 0 32 18 3020
拘束条件タイプ: f_plane_restr / Dev ideal: 0.01 / 数: 530
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-3.080.48971450.36312714X-RAY DIFFRACTION93
3.08-3.530.33231660.27052670X-RAY DIFFRACTION91
3.53-4.440.28481330.22082796X-RAY DIFFRACTION94
4.44-36.790.21971500.19792992X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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