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万見
- PDB-9ikb: Crystal structure of heterotrimeric Kinesin-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ikb
タイトルCrystal structure of heterotrimeric Kinesin-2
要素
  • Kinesin-associated protein
  • Kinesin-like protein
  • Kinesin-like protein klp-20
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Kineisin
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal heterotrimeric kinesin-II complex / negative regulation of non-motile cilium assembly / kinesin II complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / intraciliary anterograde transport / positive regulation of non-motile cilium assembly / anterograde axonal transport / non-motile cilium ...axonemal heterotrimeric kinesin-II complex / negative regulation of non-motile cilium assembly / kinesin II complex / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / intraciliary anterograde transport / positive regulation of non-motile cilium assembly / anterograde axonal transport / non-motile cilium / microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / ciliary transition zone / cilium assembly / kinesin binding / axon cytoplasm / microtubule binding / microtubule / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated protein 3 / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated protein 3 / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Kinesin motor domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-associated protein / Kinesin-like protein / Kinesin-like protein klp-20
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Ren, J. / Zhao, L. / Feng, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971160,5242021 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: A mutual co-recognition mechanism ensures the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for intraflagellar transport.
著者: Jinqi Ren / Lingyan Zhao / Guanghan Chen / Guangshuo Ou / Wei Feng /
要旨: Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the ...Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the hetero-paired motor tails for the holoenzyme assembly, but the underlying mechanism remains unclear. Here, we determine the structure of KAP-1 in complex with the hetero-paired tails from kinesin-2 motors KLP-20 and KLP-11. KAP-1 forms an elongated superhelical structure characterized by a central groove and a C-terminal helical (CTH)-hook. The two motor tails fold together and are co-recognized by the central groove of KAP-1. The adjacent hetero-pairing trigger sequences preceding the two tails form an intertwined heterodimer, which co-captures the CTH-hook of KAP-1 to complete the holoenzyme assembly. Mutations in the interfaces between KAP-1 and the two tails disrupt the heterotrimeric kinesin-2 complex and impair kinesin-2-mediated intraflagellar transport. Thus, KAP-1 and the hetero-paired motors are mutually co-recognized, ensuring the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for cargo transport.
履歴
登録2024年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Kinesin-like protein
C: Kinesin-like protein klp-20
G: Kinesin-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,9343
ポリマ－108,9343
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, the molecular mass of the complex was determined by SEC-MALS.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.445, 107.445, 255.397
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein / Kinesin-like protein klp-11


分子量: 28119.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: klp-11, CELE_F20C5.2, F20C5.2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q19633
#2: タンパク質 Kinesin-like protein klp-20


分子量: 13985.728 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: klp-20, Y50D7A.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q965T6
#3: タンパク質 Kinesin-associated protein


分子量: 66828.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: kap-1, CELE_F08F8.3, F08F8.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H2KZP1
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.64 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 22%(w/v) PEG3350, 0.2M Sodium malonate / PH範囲: 6.4-7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.54→37.6 Å / Num. obs: 17828 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 3.54→3.73 Å / 冗長度: 12.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1558 / CC1/2: 0.75 / CC star: 0.75 / % possible all: 57.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
HKL-2000v1.0データスケーリング
HKL-2000v1.0データ削減
PHASERv2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.54→37.57 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2705 863 4.84 %Random selectioin
Rwork0.2297 ---
obs0.2317 17828 93.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 137 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.54→37.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6109 0 0 0 6109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026205
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5128384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4732306
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036980
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041065
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.54-3.760.36431040.30081823X-RAY DIFFRACTION63
3.76-4.050.31271430.27482943X-RAY DIFFRACTION100
4.05-4.460.2611510.22262976X-RAY DIFFRACTION100
4.46-5.10.25521550.21962983X-RAY DIFFRACTION100
5.1-6.420.32871490.273036X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7507-1.8086-1.86136.6714.21037.7119-0.52611.42750.0455-1.8605-0.55861.247-0.47170.47961.03731.4642-0.2199-0.15911.16910.04090.8583-2.760136.081629.9557
22.5073-0.5794.04421.05130.0637.9567-0.40270.63490.3608-0.33810.14710.3772-0.49930.76490.28011.2227-0.29920.16530.96740.14021.055214.354635.499164.907
38.97095.34212.57834.39313.74787.35030.249-1.0248-0.2254-0.9568-0.34910.3808-0.4676-0.1385-0.12260.83190.05290.19910.84030.05510.642235.524844.11394.9437
44.57762.35586.30495.09163.01638.73870.0611.4745-0.9129-0.86910.6293-0.6710.67240.9877-0.51790.83740.01820.05271.0306-0.17060.829955.948455.7049101.1153
55.83442.1853.03055.24683.833.1744-1.4275-0.5750.37661.1161-0.3424-0.72712.29091.33731.80892.12960.4399-0.07471.05870.06630.99921.801134.937634.474
68.35472.3125-4.8982.4903-4.62378.6436-1.22930.58942.8146-2.2361-0.28373.4363-1.8819-2.75481.69181.9880.5143-1.12771.3724-0.38891.3698-10.767939.936351.3736
79.67355.24245.3986.91937.87429.5629-0.02261.2023-1.264-0.2021.48040.1163-4.251-0.2177-0.92441.29870.0682-0.11911.21210.57731.244-5.312952.188244.8207
82.81821.81151.44252.17141.78494.0402-0.29190.34810.10010.4320.34860.0909-0.36420.66580.02571.12530.04350.07891.0331-0.00670.807933.76356.136486.1991
98.0842-0.4466-0.00673.4743.11166.0902-0.2298-0.16820.5073-0.0640.1602-0.3884-0.42131.0860.070.8427-0.1409-0.00671.09560.05350.76470.776566.469388.5525
104.73455.1774-0.0017.3573-0.44680.7736-0.3797-0.0984-0.6843-0.66710.2242-0.58460.12230.2110.14240.96240.12790.1410.897-0.07920.705545.760438.040283.3031
115.2588-3.4182.93395.2314-0.883.9426-0.29550.28170.1678-0.6988-0.07520.3038-0.2594-0.46460.31311.0816-0.1828-0.04960.6998-0.01630.69388.961525.839877.5257
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 529 through 566 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 567 through 673 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 674 through 706 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 707 through 722 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 531 through 557 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 558 through 568 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 569 through 595 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 596 through 624 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'G' and (resid 123 through 296 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'G' and (resid 297 through 466 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'G' and (resid 467 through 679 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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