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- PDB-9iic: Crystal structure of HOIP RING2-LDD in complex with STK4 KD domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iic
タイトルCrystal structure of HOIP RING2-LDD in complex with STK4 KD domain
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit
キーワードLIGASE / HOIP / STK4 / E3 ligase / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / protein linear polyubiquitination / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / positive regulation of hippo signaling ...positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / protein linear polyubiquitination / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / positive regulation of hippo signaling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / CD40 signaling pathway / endocardium development / positive regulation of xenophagy / negative regulation of organ growth / CD40 receptor complex / hippo signaling / negative regulation of necroptotic process / Signaling by Hippo / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / organ growth / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / branching involved in blood vessel morphogenesis / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of fat cell differentiation / canonical Wnt signaling pathway / keratinocyte differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein serine/threonine kinase activator activity / central nervous system development / epithelial cell proliferation / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein tetramerization / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / protein import into nucleus / protein polyubiquitination / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / nuclear body / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : ...Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / : / Zinc finger domain / p53-like tetramerisation domain superfamily / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase 4 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Wang, Y.R. / Zhou, X.D. / Pan, L.F.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2022YFC2303102 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071219 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92253301 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21822705 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071297 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of HOIP RING2-LDD in complex with STK4 KD domain
著者: Wang, Y.R. / Zhou, X.D. / Pan, L.F.
履歴
登録2024年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
A: Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,96414
ポリマ－117,2574
非ポリマー70710
水1086
1
B: Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9827
ポリマ－58,6282
非ポリマー3545
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9827
ポリマ－58,6282
非ポリマー3545
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.989, 96.363, 115.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit / MST1/N


分子量: 34386.531 Da / 分子数: 2 / 断片: KD domain / 変異: K59R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK4, KRS2, MST1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13043
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 24241.730 Da / 分子数: 2 / 断片: RING2-LDD / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 20% w/v Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2021年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→75.57 Å / Num. obs: 32995 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 74.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.78→2.83 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.789 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1682 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.78→68.87 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 1640 5 %
Rwork0.237 --
obs0.2392 32802 96.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→68.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7984 0 20 6 8010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint function
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038175Z= 0.194
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67311057Z= 0.368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5943104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.78-2.860.41881260.40272597X-RAY DIFFRACTION97
2.86-2.950.37921480.36192635X-RAY DIFFRACTION99
2.95-3.060.39121290.33722638X-RAY DIFFRACTION98
3.06-3.180.36931330.34672600X-RAY DIFFRACTION98
3.18-3.330.3371300.32532663X-RAY DIFFRACTION98
3.33-3.50.38311260.31012631X-RAY DIFFRACTION99
3.5-3.720.33721060.2852105X-RAY DIFFRACTION79
3.72-4.010.29441550.23212672X-RAY DIFFRACTION100
4.01-4.410.27311450.22122663X-RAY DIFFRACTION100
4.41-5.050.2411610.20072622X-RAY DIFFRACTION99
5.05-6.360.27771510.22972635X-RAY DIFFRACTION98
6.36-68.870.20251300.16332701X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.05651.2265-1.32867.06060.42331.05870.2335-0.346-1.35870.80950.2490.75320.40410.0001-0.11950.7877-0.00260.00021.31990.19041.1927-0.4895-73.458551.7687
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46.7488-2.9605-2.94112.61025.7228.3236-0.8628-0.96470.36961.1470.88630.3186-1.0863-1.37450.08481.48010.4649-0.03621.24970.09150.5784-19.4572-31.98454.4503
55.35810.34681.2199-0.0030.09120.2695-0.08540.02791.28240.05390.47771.4601-0.6324-1.4051-0.35592.12171.1965-0.13962.00690.00941.0547-28.1115-20.9254-2.3598
67.3502-1.60460.8426.05371.01613.0295-0.33690.74050.4849-0.38450.33180.6259-1.0863-1.17420.05121.24150.2455-0.07631.34410.18150.5569-21.9877-33.5659-13.2758
79.0213-4.8658-2.99291.9797-0.40378.3943-0.2741-0.758-2.09521.86050.8685-0.74552.8042-1.50690.08211.4625-0.3501-0.08991.55080.1170.9888-16.0908-53.6632.4903
82.01552.25-8.4355.54451.12147.63190.0572-0.6573-0.29821.13381.62522.0314-0.3043-1.1732-0.50911.24020.11440.17822.53070.59571.0574-28.138-41.573511.8865
94.9919-1.28171.20383.11880.9739.5918-0.18490.50380.0166-1.40290.09460.1745-0.8644-2.0169-0.02351.2390.0364-0.06931.2285-0.00910.3845-20.9952-36.6692-14.0467
104.74232.24534.77651.68191.40575.841-1.9409-0.6121-0.1636-1.1493-0.45240.2083-0.119-0.34052.15683.02020.371-0.26991.8250.36351.4901-29.248-19.7962-32.62
115.86320.2343-3.6893.3997-0.36892.39780.14381.6950.2668-0.5893-0.1760.2297-2.13130.6525-0.00572.07860.52660.05511.59380.27730.8379-16.9591-23.8279-20.8795
128.07360.77781.39325.432-2.73892.719-0.0054-1.52740.07770.88090.5331-0.2396-1.44450.2147-0.25381.36640.1115-0.03071.4589-0.27171-58.7765-2.5451.9154
132.51940.16431.43172.6652-0.78639.34730.25720.75120.7123-0.50910.0359-0.57390.81760.2171-0.44480.92340.16440.10581.1506-0.26391.1263-51.1368-17.733836.9267
145.2278-2.8833-1.80253.61662.0483.89660.18460.06850.4345-0.09250.0497-0.17980.56750.0007-0.24770.80980.1151-0.09240.8059-0.1030.4473-53.8047-26.43334.5854
158.30651.0761-0.09842.2390.42297.58950.6001-0.2162-0.03580.0024-0.12630.09541.2389-0.1708-0.46911.06240.1035-0.17470.5142-0.0880.493-54.7803-38.362631.3746
162.1083-0.04681.07233.39551.42015.92020.49640.4313-0.4532-0.4559-0.0433-0.03871.77960.3792-0.49561.72970.3126-0.39740.8351-0.18470.7187-51.8035-46.72219.396
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184.57-1.48312.76275.2074-3.27993.07760.63960.5733-0.70790.7144-0.2067-0.31541.88881.9546-0.41952.00010.651-0.48131.5201-0.28650.8277-48.5876-46.5818-2.367
195.7283-0.1985-1.54351.1207-0.96291.2848-1.3750.1014-0.1696-0.09350.8706-1.41140.50710.50230.30242.35081.0074-0.35192.7617-0.79591.5492-37.19-59.0206-16.198
208.54850.51772.71822.2361-1.1046.6011-0.1851.07690.3693-0.2389-0.0445-0.1790.31631.33170.10081.12110.2304-0.22791.2214-0.03180.6432-52.2993-35.3439-11.2329
212.32760.97731.78123.27610.30575.76760.37641.8242-0.5618-1.08720.1646-0.76321.61271.4864-0.20772.01110.4689-0.33051.8403-0.35990.9614-52.5216-49.0331-27.707
223.5245-0.6405-2.36343.58540.87373.91210.23371.08250.0377-0.84340.4678-0.19772.8410.3728-0.39482.71520.492-0.56372.2851-0.44921.1786-55.3175-54.0491-29.4975
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10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1035 through 1045 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1046 through 1071 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 11 through 29 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 30 through 66 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 67 through 122 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 123 through 191 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 192 through 271 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 272 through 308 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 857 through 903 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 904 through 923 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 924 through 1012 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 1013 through 1034 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 1035 through 1071 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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