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- PDB-9ihs: Microbial transglutaminase mutant - D3C/G283C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ihs
タイトルMicrobial transglutaminase mutant - D3C/G283C
要素Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
キーワードTRANSFERASE / transglutaminase / thermostable mutant / disulfide bond
機能・相同性Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase superfamily / Microbial transglutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / Papain-like cysteine peptidase superfamily / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces mobaraensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Suzuki, M. / Date, M. / Kashiwagi, T. / Takahashi, K. / Nakamura, A. / Tanokura, M. / Suzuki, E. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ajinomoto Co., Inc. 日本
Development of Systems and Technology for Advanced Measurement and Analysis (Program-S)-Fund of the Japan Science and Technology Agency 日本
引用ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 2024
タイトル: Random mutagenesis and disulfide bond formation improved thermostability in microbial transglutaminase.
著者: Suzuki, M. / Date, M. / Kashiwagi, T. / Takahashi, K. / Nakamura, A. / Tanokura, M. / Suzuki, E. / Yokoyama, K.
履歴
登録2024年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
D: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,83913
ポリマ－151,8104
非ポリマー1,0299
水19,9251106
1
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1833
ポリマ－37,9531
非ポリマー2312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15740 Å2
手法PISA
2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2894
ポリマ－37,9531
非ポリマー3373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15940 Å2
手法PISA
3
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1833
ポリマ－37,9531
非ポリマー2312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15540 Å2
手法PISA
4
D: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1833
ポリマ－37,9531
非ポリマー2312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.760, 117.360, 85.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.028, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / MTG / Transglutaminase / TGase


分子量: 37952.562 Da / 分子数: 4 / 変異: D3C,G283C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces mobaraensis (バクテリア)
発現宿主: Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
参照: UniProt: P81453, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 25 w/v% polyethylene glycol 1000, 100 mM MES-NaOH buffer (pH5.0), and 25 mM CaCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→78.659 Å / Num. obs: 93774 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.8288 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 24.04
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.143 / Num. unique obs: 22950

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→47.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 4.3 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.176 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2345 4694 5.009 %
Rwork0.1807 89024 -
all0.183 --
obs-93718 97.215 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 30.099 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å2-0.147 Å2
2--0.014 Å20 Å2
3----0.065 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10712 0 59 1106 11877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01211087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5791.65215002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.85451322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.61320.987750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.921151743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.44515121
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.21301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.029001
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.25574
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.27447
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.21075
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2110.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1720.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4282.7865294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4214.1666611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1633.0725793
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5864.4718390
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.40338.07818004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.0520.2823160.216381X-RAY DIFFRACTION94.4836
2.052-2.1080.273330.1966362X-RAY DIFFRACTION96.595
2.108-2.1690.2733270.1996180X-RAY DIFFRACTION96.6434
2.169-2.2360.2783430.1946014X-RAY DIFFRACTION96.9055
2.236-2.3090.2612870.185862X-RAY DIFFRACTION96.8652
2.309-2.390.2522960.1845692X-RAY DIFFRACTION97.4134
2.39-2.480.2472980.1915425X-RAY DIFFRACTION97.2472
2.48-2.5810.2682960.1835261X-RAY DIFFRACTION97.2864
2.581-2.6960.282740.1925086X-RAY DIFFRACTION97.7567
2.696-2.8280.2512410.1964877X-RAY DIFFRACTION97.6531
2.828-2.980.2642250.1944636X-RAY DIFFRACTION97.9843
2.98-3.1610.2412200.1964398X-RAY DIFFRACTION97.5909
3.161-3.3790.2252220.194113X-RAY DIFFRACTION98.3439
3.379-3.6490.2232280.1843808X-RAY DIFFRACTION98.1279
3.649-3.9960.2041810.1563574X-RAY DIFFRACTION98.247
3.996-4.4660.1791580.1463232X-RAY DIFFRACTION98.2609
4.466-5.1550.1951540.1532836X-RAY DIFFRACTION98.3553
5.155-6.3060.221380.1852402X-RAY DIFFRACTION98.2972
6.306-8.890.2021040.1661880X-RAY DIFFRACTION98.4127
8.89-47.080.214530.1881005X-RAY DIFFRACTION92.2406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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