[日本語] English
万見
- PDB-9ihl: Crystal Structure of the Human Nonmuscle Myosin 2A Motor Domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ihl
タイトルCrystal Structure of the Human Nonmuscle Myosin 2A Motor Domain
要素Myosin-9,Alpha-actinin A
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / NM2A / human / motor / protein
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / negative regulation of actin filament severing / COPI-mediated anterograde transport / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / Platelet degranulation / sorocarp development ...RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / negative regulation of actin filament severing / COPI-mediated anterograde transport / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / Platelet degranulation / sorocarp development / establishment of meiotic spindle localization / cytokinetic process / myosin II filament / cortical granule exocytosis / macropinocytic cup / Neutrophil degranulation / establishment of T cell polarity / cortical granule / blood vessel endothelial cell migration / actomyosin contractile ring / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / uropod / actin crosslink formation / regulated exocytosis / actin filament-based movement / meiotic spindle organization / lysosome localization / plasma membrane repair / actomyosin / myosin filament / myoblast fusion / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / hyperosmotic response / myosin II complex / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / platelet formation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / leukocyte migration / phagocytosis, engulfment / EPHA-mediated growth cone collapse / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / pseudopodium / endodermal cell differentiation / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / cleavage furrow / brush border / membrane protein ectodomain proteolysis / cytoskeletal motor activity / actin filament bundle assembly / monocyte differentiation / immunological synapse / phagocytosis / RHO GTPases activate PKNs / stress fiber / phagocytic vesicle / protein-membrane adaptor activity / ruffle / extracellular matrix / cellular response to starvation / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / neuromuscular junction / cell motility / ADP binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / integrin binding / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein transport / regulation of cell shape / actin cytoskeleton / actin binding / virus receptor activity / actin cytoskeleton organization / cell cortex / angiogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / in utero embryonic development / calmodulin binding / nuclear body / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / symbiont entry into host cell / cell surface
類似検索 - 分子機能
EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / RGS domain superfamily / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / RGS domain superfamily / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Myosin S1 fragment, N-terminal / Calponin homology domain / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-actinin A / Myosin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Heiringhoff, R.S. / Greve, J.N. / Zahn, M. / Manstein, D.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Structure of the human nonmuscle myosin 2A motor domain: Insights into isoform-specific mechanochemistry.
著者: Heiringhoff, R.S. / Greve, J.N. / Zahn, M. / Manstein, D.J.
履歴
登録2025年2月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Myosin-9,Alpha-actinin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,4191
ポリマ－117,4191
非ポリマー00
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.994, 120.879, 149.438
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Myosin-9,Alpha-actinin A / Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non-muscle IIa / ...Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non-muscle IIa / Non-muscle myosin heavy chain A / NMMHC-A / Non-muscle myosin heavy chain IIa / NMMHC II-a / NMMHC-IIA / Actin-binding protein A / F-actin cross-linking protein


分子量: 117418.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chimeric protein: residue 1-775 Uniprot: P35579 (Homo sapiens); residue 776-777 Linker; residue 778-1017 Uniprot: P05095 (Dictyostelium discoideum)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: MYH9, abpA, actnA, DDB_G0268632
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P35579, UniProt: P05095
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16% PEG3350, 240 mM Sodium thiocyanate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→74.72 Å / Num. obs: 34413 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 13.6 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.02→2.286 Å / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 1.702 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1721 / CC1/2: 0.684 / Rpim(I) all: 0.491 / % possible all: 71.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487: ???精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→74.72 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2591 1692 -
Rwork0.205 32721 -
obs0.2078 34413 47.05 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→74.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7668 0 0 385 8053
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.09 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3718 --
Rwork0.2732 --
obs-93 1.3 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4633-0.0993-0.12390.4885-0.10311.3945-0.07540.1465-0.0304-0.13630.06850.10280.2619-0.39110.01070.2358-0.0937-0.0330.126-0.01960.1316-16.21576.69192.2794
21.32690.0324-0.4460.83650.33262.47830.051-0.2482-0.0210.19640.016-0.10410.34280.2144-0.06210.2240.0041-0.05930.15630.05340.1196-6.43234.483224.5856
30.13540.0134-0.02990.0991-0.3831.76970.01550.12290.0278-0.1044-0.03150.0743-0.26230.26590.01310.5733-0.0343-0.03760.3154-0.04230.24254.018719.6787-60.7842
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 24 through 351 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 352 through 645 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 646 through 1016 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る