[日本語] English
万見
- PDB-9ih6: A-SPECTRIN SH3 DOMAIN V9Y, A11V, V23L, M25V, V53L, V58L MUTANT -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ih6
タイトルA-SPECTRIN SH3 DOMAIN V9Y, A11V, V23L, M25V, V53L, V58L MUTANT
要素Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Three-dimensional structure / SH3 domain / Cell signaling / Src-family / Hydrophobic-core mutations
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 domain / EF-hand domain pair ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Vizarraga, D. / Fita, I. / Cianferoni, D. / Delgado, J. / Serrano, L.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
La Caixa FoundationLCF/BQ/D119/11730061 スペイン
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2025
タイトル: Artificial intelligence and first-principle methods in protein redesign: A marriage of convenience?
著者: Cianferoni, D. / Vizarraga, D. / Fernandez-Escamilla, A.M. / Fita, I. / Hamdani, R. / Reche, R. / Delgado, J. / Serrano, L.
履歴
登録2025年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6084
ポリマ－7,3311
非ポリマー2763
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area630 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area4370 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)60.607, 83.727, 25.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-49-

ARG

-
要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1 / Alpha-II spectrin / Fodrin alpha chain


分子量: 7331.356 Da / 分子数: 1 / 変異: V9Y, A11V, V23L, M25V, V53L, V58L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SPTAN1, SPTA2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07751
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M Ammonium Sulfate, 1M Na/K Tartrate and 0.1M Sodium Citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.309→41.864 Å / Num. obs: 15822 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.309→1.332 Å / Rmerge(I) obs: 2.925 / Num. unique obs: 794 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.848

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.31→41.86 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2253 789 4.99 %
Rwork0.193 15025 -
obs0.1945 15814 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.37 Å2 / Biso mean: 25.5022 Å2 / Biso min: 11.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.31→41.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数516 0 18 41 575
Biso mean--24.97 34.58 -
残基数----62
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.31-1.390.35651300.307824552585
1.39-1.50.26591360.228824412577
1.5-1.650.20921270.194724782605
1.65-1.890.20941410.187224772618
1.89-2.380.19661240.184925282652
2.38-41.860.231310.184726462777
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.7454 Å / Origin y: 11.6254 Å / Origin z: 1.7367 Å
111213212223313233
T0.1705 Å2-0.0098 Å2-0.003 Å2-0.1503 Å2-0.0011 Å2--0.1526 Å2
L0.4631 °20.4106 °2-0.1598 °2-0.4005 °20.0163 °2--0.7294 °2
S0.0069 Å °0.0528 Å °-0.0181 Å °0.0409 Å °-0.0396 Å °-0.0386 Å °0.154 Å °-0.0718 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 62
2X-RAY DIFFRACTION1allB101 - 105
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る