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- PDB-9ifh: PANDDA analysis - Crystal structure of Trypanosoma brucei trypano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ifh
タイトルPANDDA analysis - Crystal structure of Trypanosoma brucei trypanothione reductase in complex with Z2856434890
要素Trypanothione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / trypanothione reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / kinetoplast / glycosome / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / ciliary plasm / nuclear lumen / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / nucleoplasm ...trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / kinetoplast / glycosome / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / ciliary plasm / nuclear lumen / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / IMIDAZOLE / 4-methyl-N-phenylpiperazine-1-carboxamide / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Exertier, C. / Antonelli, L. / Ilari, A. / Fiorillo, A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
iNEXT-Discovery22027European Union
引用
ジャーナル: Front Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Expanding the molecular landscape of fragments binding to trypanothione reductase, a legitimate target for drug design against human African trypanosomiasis
著者: Exertier, C. / Antonelli, L. / Brufani, V. / Colotti, G. / Ilari, A. / Fiorillo, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2025年2月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypanothione reductase
B: Trypanothione reductase
C: Trypanothione reductase
D: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,58629
ポリマ－213,9924
非ポリマー5,59425
水16,466914
1
A: Trypanothione reductase
B: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,67614
ポリマ－106,9962
非ポリマー2,68012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11280 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area37470 Å2
手法PISA
2
C: Trypanothione reductase
D: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,91015
ポリマ－106,9962
非ポリマー2,91413
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10970 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area37660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.244, 63.976, 170.385
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.901, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Trypanothione reductase / N(1) / N(8)-bis(glutathionyl)spermidine reductase


分子量: 53497.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The electronic density is not well enough defined to unambiguously reconstruct the N-terminal and the C-terminal extremities of the protein.
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb10.406.0520 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q389T8, trypanothione-disulfide reductase

-
非ポリマー , 6種, 939分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE


分子量: 69.085 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-NZD / 4-methyl-N-phenylpiperazine-1-carboxamide


分子量: 219.283 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 914 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12-14% PEG3350, 22-24% MPD, 40 mM imidazole pH 8.0, 50 mM NaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.921237 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.921237 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→92.77 Å / Num. obs: 227892 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 29.38 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 11087 / CC1/2: 0.35 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.73→82.01 Å / SU ML: 0.2593 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.3847
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 11347 5 %
Rwork0.1908 215647 -
obs0.1925 226994 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→82.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14825 0 358 915 16098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006615795
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83321468
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05632395
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00662784
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.41945947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.73-1.750.38683280.36956509X-RAY DIFFRACTION91.1
1.75-1.770.36253700.34327031X-RAY DIFFRACTION97.59
1.77-1.790.34853930.32627074X-RAY DIFFRACTION98.81
1.79-1.810.34143690.31327106X-RAY DIFFRACTION99.39
1.81-1.840.34163790.30337169X-RAY DIFFRACTION99.5
1.84-1.860.33083900.29117176X-RAY DIFFRACTION99.68
1.86-1.890.31363650.2837171X-RAY DIFFRACTION99.91
1.89-1.920.30073800.26867146X-RAY DIFFRACTION99.96
1.92-1.950.30233740.26557237X-RAY DIFFRACTION99.97
1.95-1.980.28663930.25247162X-RAY DIFFRACTION99.99
1.98-2.010.2633690.22977197X-RAY DIFFRACTION99.99
2.01-2.050.2613870.21827192X-RAY DIFFRACTION99.96
2.05-2.090.2853830.2177172X-RAY DIFFRACTION99.97
2.09-2.130.25583800.21087242X-RAY DIFFRACTION99.99
2.13-2.180.24443920.2067131X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.230.26783930.20277186X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.290.23783580.19997267X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.350.25463830.19877143X-RAY DIFFRACTION99.99
2.35-2.420.2483860.20667224X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.490.26093850.2037211X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.580.25293590.20477246X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.690.23963750.1987265X-RAY DIFFRACTION99.99
2.69-2.810.25013970.19917197X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.960.24293900.20447202X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.140.24953880.19627251X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.380.20923770.18837281X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.730.19393640.17247299X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.260.17233960.14867313X-RAY DIFFRACTION100
4.26-5.370.15183810.13357332X-RAY DIFFRACTION99.99
5.37-82.010.16613630.15457515X-RAY DIFFRACTION99.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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