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- PDB-9ic2: Structure of AMPK-alpha2-kinase domain bound to BAY-3827 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ic2
タイトルStructure of AMPK-alpha2-kinase domain bound to BAY-3827
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process ...[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / histone H2BS36 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / Carnitine shuttle / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of TOR signaling / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / protein localization to lipid droplet / negative regulation of tubulin deacetylation / cholesterol biosynthetic process / Macroautophagy / lipid biosynthetic process / response to muscle activity / positive regulation of macroautophagy / regulation of macroautophagy / fatty acid homeostasis / cellular response to nutrient levels / cellular response to glucose starvation / energy homeostasis / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to calcium ion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of glycolytic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / regulation of circadian rhythm / autophagy / Wnt signaling pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / cytoplasmic stress granule / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose homeostasis / cellular response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / ciliary basal body / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ahangar, M.S. / Zeqiraj, E. / Fraguas Bringas, C. / Sakamoto, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of AMPK-alpha2-kinase domain bound to BAY-3827
著者: Ahangar, M.S. / Zeqiraj, E.
履歴
登録2025年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2236
ポリマ－31,5861
非ポリマー6385
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area320 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area12940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.176, 117.778, 38.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-436-

HOH

21A-451-

HOH

31A-452-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 / AMPK subunit alpha-2 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA ...AMPK subunit alpha-2 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase kinase / HMGCR kinase


分子量: 31585.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein sequence contain first amino acid Gly from the Tev site followed by AMPK-alpha2 (6-280 amino acids). The second amino acid Lys in the protein chain is assigned residue number 6 ...詳細: The protein sequence contain first amino acid Gly from the Tev site followed by AMPK-alpha2 (6-280 amino acids). The second amino acid Lys in the protein chain is assigned residue number 6 matching with the actual protein sequence.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKAA2, AMPK, AMPK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P54646, non-specific serine/threonine protein kinase, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1I1Y / ~{N}-[5-(3,5-dicyano-1,2,6-trimethyl-4~{H}-pyridin-4-yl)-6-fluoranyl-7-methyl-1~{H}-indazol-3-yl]-2-ethyl-benzamide


分子量: 468.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H25FN6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.82 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1M Ammonium sulfate, 0.3 Sodium formate, 0.1M Sodium cacodylate pH 6.5, 3% Gamma-PGA, 3% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.6199 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6199 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→58.89 Å / Num. obs: 10021 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 39.04 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Num. unique obs: 890 / CC1/2: 0.944

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→58.89 Å / SU ML: 0.2577 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 23.7515
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 497 5.07 %
Rwork0.1975 9302 -
obs0.1994 9799 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→58.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2115 0 43 62 2220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00192219
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47633007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038384
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9076811
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.750.30531190.24332278X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.150.25491410.22552251X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.970.24171130.19472326X-RAY DIFFRACTION99.96
3.97-58.890.20461240.17692447X-RAY DIFFRACTION99.88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.775817958450.02266062617171.669311640.579015003063-0.6688079533954.45774652832-0.188731300706-0.4800320721470.623745189020.1073250315490.1885030188250.404110052819-0.711439050822-0.7143345885580.1518366463790.689787413585-0.07998335994980.005023053212930.5037353703-0.07419264594230.409392666876-16.214774155318.80213422375.88186791736
22.361382597881.310134368181.480678825465.364981437110.5604604452422.642579330210.196465444395-0.233508479009-0.257261316850.340402699361-0.192092063177-1.059960459340.1036680204220.122556019507-0.03072988564320.158916235673-0.00862024656802-0.05665331243320.3225365142040.03683754946790.357354129999-15.05633952714.199818771132.10731973783
34.622909901521.149339203920.8894474659914.847046803492.99392823883.434025224290.02478833757160.09210006353750.1986918716590.124337616620.0453622612462-0.03258862307380.0189897168955-0.09731105994110.03444269917520.422439977012-0.0722767901484-0.05908520704020.2526307227560.06668779468330.409287473357-16.723457330537.3648162267-7.08966943671
41.880257504891.68021773611-0.3422541651678.37315960555-0.6359208686050.534164034804-0.1986219106520.171368293818-0.146852521805-0.4259840182350.154240050065-0.553540727081-0.08350295905280.00813128471950.07596737512840.281449448102-0.046965569030.04634383427360.3260425137030.02304619892320.208893134596-16.0578289419.6733782191-7.73245368145
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 153 through 192 )153 - 192146 - 180
22chain 'A' and (resid 193 through 279 )193 - 279181 - 267
33chain 'A' and (resid 8 through 70 )8 - 701 - 63
44chain 'A' and (resid 71 through 152 )71 - 15264 - 145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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