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万見
- PDB-9ibn: Crystal structure of the peptidyl-prolyl isomerase (PPIase) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ibn
タイトルCrystal structure of the peptidyl-prolyl isomerase (PPIase) from E. faecium
要素Foldase protein PrsA
キーワードISOMERASE / peptidyl-prolyl isomerase / gram-positive bacteria / Protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Foldase protein PrsA / : / Trigger factor/SurA domain superfamily / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Foldase protein PrsA
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Napolitano, V. / Kramarska, E. / Berisio, R.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission860325European Union
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: Crystal structure and biophysical characterisation of the enterococcal foldase PpiC, a cross-opsonic antigen against gram-positive nosocomial pathogens.
著者: Napolitano, V. / Kramarska, E. / Ghilardi, O. / Romero-Saavedra, F. / Del Vecchio, P. / Squeglia, F. / Huebner, J. / Berisio, R.
履歴
登録2025年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Foldase protein PrsA
B: Foldase protein PrsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,71520
ポリマ－74,7522
非ポリマー1,96218
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area31380 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)67.486, 69.674, 87.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Foldase protein PrsA


分子量: 37376.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterococcus faecium (バクテリア)
遺伝子: prsA, B1P95_07975, CUN04_03160, CUS10_12795, CYQ77_09495, EB01_00008, EB12_02080, GBM44_12185, GBM73_11745, KYX88_03295, P6Z85_01695
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A132Z550, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 0.1 M Cadmium chloride hydrate, 30% v/v Polyethylene glycol 400.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.479→65.81 Å / Num. obs: 17572 / % possible obs: 86.7 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.823 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.479→7.958 Å / Num. unique obs: 879 / CC1/2: 0.02

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
AutoProcessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.48→65.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 25.343 / SU ML: 0.304 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.378 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 872 5 %RANDOM
Rwork0.20691 ---
obs0.20916 16697 62.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.424 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.48→65.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4189 0 33 109 4331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124293
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9281.8255794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5915552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg9.03155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.88810784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6592.7752202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5944.9732756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2932.912091
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.68730.496421
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.543 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 5 -
Rwork0.286 76 -
obs--3.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3181.0429-1.14530.9605-0.76222.0677-0.12160.2390.2106-0.23380.18340.1694-0.1984-0.3964-0.06180.17550.019-0.03010.07940.00630.12718.9562-5.3915-20.4051
20.6110.80410.94051.12911.06411.8971-0.04590.1084-0.1076-0.17890.0924-0.19890.1820.3246-0.04650.16680.08180.09050.07550.01240.1044-18.5443-33.6824-20.2909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 401
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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