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- PDB-9ibi: Solution NMR study of the titin I-band IgI domain I82 reveals con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ibi
タイトルSolution NMR study of the titin I-band IgI domain I82 reveals conformational dynamics
要素Titin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / muscle scaffold contraction I-band
機能・相同性
機能・相同性情報


heart growth / forward locomotion / striated muscle cell development / regulation of relaxation of cardiac muscle / A band / detection of muscle stretch / muscle myosin complex / ventricular system development / cardiac myofibril assembly / adult heart development ...heart growth / forward locomotion / striated muscle cell development / regulation of relaxation of cardiac muscle / A band / detection of muscle stretch / muscle myosin complex / ventricular system development / cardiac myofibril assembly / adult heart development / cardiac muscle tissue morphogenesis / M band / I band / ankyrin binding / sarcomere organization / somitogenesis / heart morphogenesis / muscle contraction / sarcomere / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / heart development / protein tyrosine kinase activity / in utero embryonic development / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Pfuhl, M. / Gage, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart Foundation1827212 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution NMR study of the titin I-band IgI domain I82 reveals conformational dynamics
著者: Kelly, C.M. / Abukar, S. / Gage, M. / Pfuhl, M.
履歴
登録2025年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7151
ポリマ－11,7151
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study, rotational correlation time compatible with monomeric protein
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Titin / Connectin


分子量: 11715.221 Da / 分子数: 1 / 変異: n.a. / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal 4 amino acids are a cloning artifact / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: muscle / Cell: myocyte / 遺伝子: Ttn / プラスミド: pET-151dTOPO / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 STAR
参照: UniProt: A2ASS6, non-specific serine/threonine protein kinase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic23D 1H-15N NOESY
131isotropic23D 1H-15N TOCSY
142isotropic12D 1H-13C HSQC
152isotropic12D 1H-13C TROSY aromatic
162isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
172isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
182isotropic23D HN(CA)CB
1102isotropic33D HNCO
192isotropic33D HN(COC)C(H)
1112isotropic33D HN(COCC)H
1121isotropic23D HNHA

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-95% 15N] Titin, 50.0 mM sodium chloride, 20.0 mM HEPES, 2.0 mM DTT, 0.02 % w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O15N_sample95% H2O/5% D2O
solution20.5 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] Titin, 50.0 mM sodium chloride, 20.0 mM HEPES, 2.0 mM DTT, 0.02 % w/v sodium azide, 95% H2O/5% D2O15N_13C_sample95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMTitin[U-95% 15N]1
50.0 mMsodium chloridenatural abundance1
20.0 mMHEPESnatural abundance1
2.0 mMDTTnatural abundance1
0.02 % w/vsodium azidenatural abundance1
0.5 mMTitin[U-95% 13C; U-95% 15N]2
50.0 mMsodium chloridenatural abundance2
20.0 mMHEPESnatural abundance2
2.0 mMDTTnatural abundance2
0.02 % w/vsodium azidenatural abundance2
試料状態イオン強度: 50.0 mM / Ionic strength err: 1 / Label: condition_1 / pH: 7 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.02 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD9501Crick
Bruker AVANCE NEOBrukerAVANCE NEO8002KCL
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003KCL

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin4.3Bruker Biospin解析
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis Assign3.2.12CCPNchemical shift assignment
ARIA2.3.3Michael Nilges, Benjamin Bardiauxstructure calculation
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 4 / 詳細: standard parameters used
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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