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- PDB-9ibb: Rhombohedral crystalline form of human insulin complexed with m-cresol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ibb
タイトルRhombohedral crystalline form of human insulin complexed with m-cresol
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / Human Insulin / m-cresol / ligand complex / R6 conformation / polymorph
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / activation of protein kinase B activity / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
M-CRESOL / THIOCYANATE ION / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Papaefthymiou, C. / Nanao, M.H. / Margiolaki, I. / Kontarinis, A. / Kafetzi, S. / Konstantopoulos, M. / Koutoulas, D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2025
タイトル: Exploring humidity effects on polycrystalline human insulin ligand complexes:preliminary crystallographic insights
著者: Kontarinis, A. / Papaefthymiou, C. / Kafetzi, S. / Konstantopoulos, M. / Koutoulas, D. / Nanao, M.H. / Margiolaki, I.
履歴
登録2025年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,13310
ポリマ－11,6354
非ポリマー4976
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area6180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)78.684, 78.684, 39.883
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

SCN

21B-101-

SCN

31B-101-

SCN

41B-102-

ZN

51D-101-

ZN

61D-206-

HOH

71D-210-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
32A
42A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
111A1 - 21
211A1 - 21
322A2 - 27
422A2 - 27

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE MISSING AMINO ACIDS WERE NOT INCLUDED IN THE PDB FILE BECAUSE THERE WAS NO ELECTRON DENSITY IN THE CORRESPONDING POSITION
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 37分子

#3: 化合物 ChemComp-CRS / M-CRESOL


分子量: 108.138 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.93 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 13.14 mg/mL human insulin, 0.80 mM zinc acetate, 0.51% v/v m-cresol in ethanol, 10.25 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium-monopotassium phosphate mixture

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年6月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→39.342 Å / Num. obs: 7990 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1.99 % / Biso Wilson estimate: 36.419 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.72 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 1.84→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 503 / CC1/2: 0.627 / Rpim(I) all: 0.408 / Rrim(I) all: 0.577 / Χ2: 0.63 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→39.342 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 7.819 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.137 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2239 408 5.108 %
Rwork0.1779 7580 -
all0.18 --
obs-7988 99.85 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 46.537 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.113 Å2-0.057 Å2-0 Å2
2---0.113 Å20 Å2
3---0.368 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→39.342 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数748 0 27 31 806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.012795
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.016683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1341.8191075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7051.6951571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.253593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.04552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.33310113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.371035
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.02903
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02189
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1990.2619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1940.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0880.2410
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2170.226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2120.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.5030.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0590.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2893.344385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2843.346385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.0925.98473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.1025.988474
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9473.804410
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9483.812410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7946.869602
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.7886.874603
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.10336.807927
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.06736.815927
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.1420.05549
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.1390.05654
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.141860.05007
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.141860.05007
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.138790.05006
24AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.138790.05006
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.84-1.8880.323360.2665620.2696020.9360.95599.33550.27
1.888-1.9390.365160.2885490.295680.9280.94299.47180.287
1.939-1.9950.313300.2115270.2165580.9410.97299.82080.214
1.995-2.0570.265160.1975460.1995620.9570.9751000.2
2.057-2.1240.173160.2085000.2075160.9750.9741000.216
2.124-2.1980.222390.2024740.2045130.9680.9761000.213
2.198-2.2810.295130.2144710.2174860.9490.9799.58850.229
2.281-2.3740.295360.2024330.2094700.9480.97599.78720.225
2.374-2.4790.264270.1784330.1834600.9650.981000.202
2.479-2.5990.282150.1974140.24290.940.9781000.234
2.599-2.7390.137160.1593930.1584090.9880.9841000.194
2.739-2.9050.225290.1653620.173910.970.9821000.205
2.905-3.1040.223260.1943460.1963720.9640.9751000.242
3.104-3.3510.381190.2013260.213450.9070.9751000.237
3.351-3.6680.243170.1662950.173120.9660.9841000.212
3.668-4.0970.251180.1442580.1512760.9710.9881000.179
4.097-4.7220.144100.1452500.1452600.9920.9881000.185
4.722-5.7620.168150.1841970.1832120.9820.9831000.241
5.762-8.0630.1190.1931570.1871660.9910.9781000.267
8.063-39.3420.19250.141860.144920.9790.9898.9130.175
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.81281.36691.87723.4937-0.72348.43390.0917-0.416-0.01420.1983-0.20320.3280.1946-0.19820.11150.05740.02980.02820.0875-0.00920.0621-16.15372.56829.2378
26.8247-0.73642.55434.09560.24074.738-0.1246-0.12120.3051-0.08160.01210.115-0.4682-0.03350.11250.05050.0034-0.00480.0210.00670.0274-9.78355.83074.056
36.54360.9412-3.25125.30741.11225.7357-0.1720.29520.3788-0.3632-0.0140.2141-0.2537-0.22020.18590.11070.0385-0.00160.03680.03290.079-2.657815.9588-8.6617
45.21330.10021.25986.53723.51236.00480.00540.01370.2072-0.2306-0.12710.4861-0.2656-0.49630.12170.040.01910.00360.05110.01120.0596-6.49969.8059-3.3605
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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