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- PDB-9i9x: Human GABARAP in complex with artificial peptide IM-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i9x
タイトルHuman GABARAP in complex with artificial peptide IM-2
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
  • artificial peptide IM-2
キーワードPROTEIN BINDING / GABARAP / artificial peptide / autophagy-related protein / ATG8
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum ...positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / Macroautophagy / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / autophagosome maturation / axoneme / autophagosome assembly / protein targeting / mitophagy / beta-tubulin binding / autophagosome / GABA-ergic synapse / microtubule cytoskeleton organization / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / sperm midpiece / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / ubiquitin protein ligase binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Wilms, J.A. / McDonald, I. / Willbold, D. / Kritzer, J.A. / Weiergraeber, O.H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)267205415-SFB 1208 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human GABARAP in complex with artificial peptide IM-2
著者: McDonald, I. / Wilms, J.A. / Weiergraeber, O.H. / Kritzer, J.A.
履歴
登録2025年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: artificial peptide IM-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7569
ポリマ－15,1132
非ポリマー6437
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7490 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)101.340, 101.340, 101.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Space group name HallI223
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z,x
#5: z,-x,-y
#6: -y,z,-x
#7: -z,-x,y
#8: -z,x,-y
#9: y,-z,-x
#10: x,-y,-z
#11: -x,y,-z
#12: -x,-y,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#18: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#20: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#23: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 14086.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP, FLC3B, HT004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95166
#2: タンパク質・ペプチド artificial peptide IM-2


分子量: 1027.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 220分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: ammonium sulfate, sodium cacodylate trihydrate, PEG 8000, DMSO, Tris-HCl, NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→41.37 Å / Num. all: 32718 / Num. obs: 32718 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.84 % / Biso Wilson estimate: 28.18 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 20.49
反射 シェル解像度: 1.42→1.46 Å / 冗長度: 14.13 % / Mean I/σ(I) obs: 1.31 / Num. unique obs: 2386 / CC1/2: 0.3 / Rrim(I) all: 2.824 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.42→41.37 Å / SU ML: 0.1754 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.8935
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1968 1636 5 %
Rwork0.1735 31082 -
obs0.1747 32718 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→41.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1065 0 38 214 1317
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00611361
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85621855
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0833188
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082248
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5677531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.42-1.460.32671360.30572586X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.510.31141330.27432541X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.560.2151350.24352557X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.630.24431360.22282590X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.70.24821350.21132551X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.790.19651360.1912586X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.90.22711350.19292565X-RAY DIFFRACTION100
1.9-2.050.1911370.17992604X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.250.19991360.17732593X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.580.19851370.17722597X-RAY DIFFRACTION100
2.58-3.250.24141380.16822622X-RAY DIFFRACTION100
3.25-41.370.14731420.14152690X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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