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- PDB-9i68: Crystal structure of human Cdc20 bound to synthetic D-box peptide D21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i68
タイトルCrystal structure of human Cdc20 bound to synthetic D-box peptide D21
要素
  • ARG-ALA-PRO-3EG-SER-ASP
  • Cell division cycle protein 20 homolog
キーワードLIGASE / APC/C / degron / D-box
機能・相同性
機能・相同性情報


metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of dendrite development / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex ...metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of dendrite development / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / positive regulation of synaptic plasticity / Phosphorylation of Emi1 / anaphase-promoting complex / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / anaphase-promoting complex binding / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin ligase activator activity / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / mitotic spindle assembly / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle / histone deacetylase binding / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / cell differentiation / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cell division / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division cycle protein 20 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.505 Å
データ登録者Eapen, R. / Okoye, C. / Stubbs, C. / Schimpl, M. / Tischer, T. / Fisher, E.J. / Zacharopoulou, M. / Ferrer, F. / Barford, D. / Spring, D. ...Eapen, R. / Okoye, C. / Stubbs, C. / Schimpl, M. / Tischer, T. / Fisher, E.J. / Zacharopoulou, M. / Ferrer, F. / Barford, D. / Spring, D. / Lindon, C. / Phillips, C. / Itzhaki, L.S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R004137/1 英国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Development of D-box peptides to inhibit the Anaphase Promoting Complex/Cyclosome
著者: Eapen, R. / Okoye, C. / Stubbs, C. / Schimpl, M. / Tischer, T. / Fisher, E.J. / Zacharopoulou, M. / Ferrer, F. / Barford, D. / Spring, D. / Lindon, C. / Phillips, C. / Itzhaki, L.S.
履歴
登録2025年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 20 homolog
B: ARG-ALA-PRO-3EG-SER-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8102
ポリマ－55,8102
非ポリマー00
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12310 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)35.491, 87.550, 48.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 20 homolog / p55CDC


分子量: 54796.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC20 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12834
#2: タンパク質・ペプチド ARG-ALA-PRO-3EG-SER-ASP


分子量: 1013.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: 10 % MPD, 12-14 % PEG 6000, 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.505→45.73 Å / Num. obs: 32820 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.509→1.666 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.598 / Num. unique obs: 1641 / Rpim(I) all: 0.333 / Rrim(I) all: 0.688

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (20-MAY-2020)精密化
Aimlessデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.505→45.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU R Cruickshank DPI: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.105 / SU Rfree Blow DPI: 0.094 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.093
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1938 1602 4.88 %RANDOM
Rwork0.1752 ---
obs0.1761 32820 74.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3677 Å20 Å20.7586 Å2
2--1.6778 Å20 Å2
3----1.3101 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.505→45.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2425 0 9 236 2670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082574HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.013531HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d840SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes444HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2574HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.71
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion325SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies8HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2273SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.505→1.6 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 -4.26 %
Rwork0.2086 629 -
obs--8.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.5267 Å / Origin y: -15.8789 Å / Origin z: 14.6791 Å
111213212223313233
T-0.0829 Å2-0.0377 Å20.0077 Å2--0.0364 Å2-0.0194 Å2---0.06 Å2
L0.9589 °2-0.0993 °2-0.2671 °2-0.6599 °20.0225 °2--2.3955 °2
S-0.0611 Å °-0.0086 Å °-0.0085 Å °0.0008 Å °0.0323 Å °-0.0186 Å °-0.0112 Å °0.1262 Å °0.0289 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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