[日本語] English
万見
- PDB-9i2o: PB2 cap-binding domain of human pathogenic influenza A virus H5N1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i2o
タイトルPB2 cap-binding domain of human pathogenic influenza A virus H5N1 in complex with m7GTP
要素Polymerase basic protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / avian influenza / RNA capping / polymerase complex / drug development
機能・相同性
機能・相同性情報


cap snatching / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / virion component / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 N-terminal region / Influenza RNA polymerase PB2 second domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 middle domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 C-terminal domain ...Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 N-terminal region / Influenza RNA polymerase PB2 second domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 middle domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 C-terminal domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 6th domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 CAP binding domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Polymerase basic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Falke, S. / Lewe, P. / Witt, S. / Wrenger, C. / Meents, A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Helmholtz Association ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PB2 cap-binding domain of human pathogenic influenza A virus H5N1 in complex with m7GTP
著者: Falke, S. / Lewe, P. / Witt, S. / Wrenger, C. / Meents, A.
履歴
登録2025年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polymerase basic protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9142
ポリマ－21,3751
非ポリマー5391
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8890 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)81.750, 81.750, 55.009
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Polymerase basic protein 2 / RNA-directed RNA polymerase subunit P3


分子量: 21374.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
遺伝子: PB2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6DNL8
#2: 化合物 ChemComp-MGT / 7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 7,8-ジヒドロ-7-メチルグアノシン5′-三りん酸


分子量: 539.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H20N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: The PB2 cap-binding domain (8 mg/ml) in complex with m7GTP was mixed with crystallization solution (20% w/v PEG 6000, 1 M lithium chloride, 0.1 M tri-sodium citrate at pH 4.0) at a ratio of 3: ...詳細: The PB2 cap-binding domain (8 mg/ml) in complex with m7GTP was mixed with crystallization solution (20% w/v PEG 6000, 1 M lithium chloride, 0.1 M tri-sodium citrate at pH 4.0) at a ratio of 3:2 and incubated in a sitting drop vapor diffusion plate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.03327 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03327 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→43.44 Å / Num. obs: 43754 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.014 / Net I/σ(I): 9.54
反射 シェル解像度: 1.72→1.82 Å / Num. unique obs: 3589 / CC1/2: 0.618

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2-5419_9999精密化
XDSデータ削減
PHENIX1.21.2-5419_9999位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→43.44 Å / SU ML: 0.2888 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.4893
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2059 3934 9 %
Rwork0.1824 39774 -
obs0.1846 43708 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→43.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1290 0 33 71 1394
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00761386
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7941872
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0598207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0079244
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4443547
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.740.40291390.4171349X-RAY DIFFRACTION96.81
1.74-1.760.43121360.3761446X-RAY DIFFRACTION99.5
1.76-1.780.36441420.33871423X-RAY DIFFRACTION99.55
1.78-1.810.33361420.32191412X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.840.3241400.30661424X-RAY DIFFRACTION99.94
1.84-1.860.31161400.27871447X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.890.30191400.27971413X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.920.27261380.28781387X-RAY DIFFRACTION100
1.92-1.960.25621460.24931433X-RAY DIFFRACTION99.87
1.96-1.990.27361400.23581443X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.030.26131410.19251420X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.070.2191420.19711401X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.120.19631430.1861421X-RAY DIFFRACTION99.94
2.12-2.170.2811370.16941421X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.220.27641420.18291441X-RAY DIFFRACTION99.87
2.22-2.280.21711420.17791417X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.350.20171300.16781439X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.420.23721410.18251415X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.510.16351330.18311408X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.610.21621460.17851444X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.730.20581500.17871433X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.870.23391360.1971393X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.050.22391440.18231438X-RAY DIFFRACTION99.87
3.05-3.280.18291320.17841419X-RAY DIFFRACTION100
3.29-3.620.18581270.171440X-RAY DIFFRACTION100
3.62-4.140.16021500.14931410X-RAY DIFFRACTION100
4.14-5.210.15621490.14281414X-RAY DIFFRACTION99.94
5.22-43.440.18361460.16621423X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る