[日本語] English
万見
- PDB-9i1g: Crystal structure of zebrafish S100I2 in Mg2+-bound form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i1g
タイトルCrystal structure of zebrafish S100I2 in Mg2+-bound form
要素Protein S100
キーワードSIGNALING PROTEIN / S100 protein / Alarmin / EF-hand / Calcium-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


transition metal ion binding / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Demou, M. / Yatime, L.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission955576European Union
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: Teleost-specific ictacalcins exhibit similar structural organization, cation-dependent activation and transcriptional regulation as human S100 proteins
著者: Hernandez, L. / Paris, T. / Demou, M. / Birck, C. / Begon, C. / Rodriguez-Vidal, J.F. / Tyrkalska, S.D. / Bureau, C. / Gonzalez, C. / Gracia, J. / Lelievre, E. / Mulero, V. / Nguyen-Chi, M. / Yatime, L.
履歴
登録2025年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein S100
B: Protein S100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7624
ポリマ－21,7132
非ポリマー492
水1,72996
1
A: Protein S100
ヘテロ分子

A: Protein S100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7624
ポリマ－21,7132
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area2630 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area9550 Å2
手法PISA
2
B: Protein S100
ヘテロ分子

B: Protein S100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7624
ポリマ－21,7132
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area9660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.580, 58.280, 41.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.59, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-241-

HOH

21B-222-

HOH

31B-226-

HOH

41B-253-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein S100 / S100 calcium-binding protein


分子量: 10856.454 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: icn2, Icn2, zgc:171263 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A3FKT8
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M Tris HCl pH 8.5, 30% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 20615 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
1.6-1.671.11624730.7511.2171
1.67-1.760.68726150.920.7451
1.76-1.870.38725480.9660.4211
1.87-20.21423680.990.2321
2-2.20.10326130.9970.1111
2.2-2.50.05925340.9990.0641
2.5-30.03722860.9990.041
3-40.026181610.0281
4-60.02295410.0241
6-120.0235210.0221
12-500.025610.0231

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.11.1_2575精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→41.644 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 35.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 957 4.7 %
Rwork0.2242 --
obs0.2251 20341 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→41.644 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1361 0 2 96 1459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031420
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6481918
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.025547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056229
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002240
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.68440.36571480.33182679X-RAY DIFFRACTION97
1.6844-1.78990.34631350.2922731X-RAY DIFFRACTION98
1.7899-1.92810.37461210.29392763X-RAY DIFFRACTION98
1.9281-2.12210.27111390.25652750X-RAY DIFFRACTION99
2.1221-2.42920.27871360.23132796X-RAY DIFFRACTION99
2.4292-3.06040.21191350.2282813X-RAY DIFFRACTION100
3.0604-41.60.21141430.19372852X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.746-5.21067.21055.3745-4.27475.86920.07960.162-0.2783-0.1829-0.158-0.07510.22350.1365-0.09690.3303-0.01580.05850.2032-0.00560.28362.278-12.024316.0039
29.9073-2.6466-3.18952.7323-2.41526.82710.28631.0188-0.8948-0.652-0.0312-0.4722-0.00031.3343-0.48880.6695-0.0470.03530.6584-0.10650.49883.6536-3.50263.9377
35.22625.7704-6.7318.2775-7.1729.615-0.48480.5615-0.4928-0.58890.16570.26630.3241-0.52740.23250.3763-0.0195-0.0260.3018-0.0270.2747-10.2584-5.72097.5204
45.4328-6.12243.68349.3242-3.58953.54990.21150.836-1.1881-1.1761.07323.16720.0077-0.2614-1.26530.5396-0.0774-0.16560.71560.24931.0501-17.9132-4.642311.4043
55.1159-0.54584.05538.47081.52154.18370.9987-0.34991.57270.14640.5590.7851-1.0119-1.9339-0.92160.4266-0.04130.06750.68180.30350.4915-10.94486.001710.8409
65.8502-1.5412-1.13592.3433-0.08451.9975-0.2489-0.3844-0.14710.29020.05570.16950.1420.14860.09770.4877-0.03490.04260.23120.00540.2258-3.74631.010414.8253
76.76075.31386.4547.45396.09266.59030.0762-0.22950.11890.393-0.26020.32280.2663-0.27090.08110.293-0.00150.08130.16620.00310.2826-3.1322-41.1874.7471
85.3206-3.7962-4.77699.77860.94696.32040.2584-0.57240.23430.4581-0.26740.9424-0.3069-1.1378-0.23330.35020.02140.02940.5038-0.06240.2917-4.5772-29.372915.9623
95.7467-6.1209-2.93398.99556.31226.1216-0.3694-0.5638-0.72651.87750.5481-0.49011.07830.6307-0.3330.3333-0.0371-0.14610.3142-0.11330.2738.7306-34.994313.6899
103.46882.86031.18273.43282.77354.83740.35290.5908-0.95450.76430.9042-4.22621.11782.1581-1.29220.60060.1543-0.01761.1238-0.41831.338417.2133-33.69449.2193
116.6656-3.83354.33235.1075-0.1384.74030.4342-0.16511.6083-1.55170.4434-2.47-1.92831.4036-0.72010.6957-0.13040.28680.5697-0.15960.73749.744-22.42038.3643
124.43171.7472-0.09633.8545.21688.5358-0.03440.4019-0.1479-1.41030.0307-0.2652-0.7852-0.4298-0.04180.5101-0.03380.05270.2117-0.01150.20323.2354-27.95866.0759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 33 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 34 through 44 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 45 through 58 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 59 through 65 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 66 through 87 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 5 through 22 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 23 through 33 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 34 through 44 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 45 through 58 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 59 through 65 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 66 through 87 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る