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- PDB-9i0g: CryoEM structure of holo-GmNifEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i0g
タイトルCryoEM structure of holo-GmNifEN
要素Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifE
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / NITROGENASE COFACTOR MATURATION / PROTEIN BINDING / Metalloenzyme / Iron-Sulfur Cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogenase activity / protein-containing complex assembly
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase MoFe cofactor biosynthesis protein NifE / Nitrogenase molybdenum-iron cofactor biosynthesis protein / : / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase
類似検索 - ドメイン・相同性
FeFe cofactor / IRON/SULFUR CLUSTER / Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifE
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacter metallireducens (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Paya Tormo, L. / Nguyen, T.Q. / Fyfe, C. / Basbous, H. / Dobrzynska, K. / Echavarri-Erasun, C. / Martin, L. / Caserta, G. / Legrand, P. / Thorn, A. ...Paya Tormo, L. / Nguyen, T.Q. / Fyfe, C. / Basbous, H. / Dobrzynska, K. / Echavarri-Erasun, C. / Martin, L. / Caserta, G. / Legrand, P. / Thorn, A. / Amara, P. / Schoehn, G. / Cherrier, M.V. / Rubio, L.M. / Nicolet, Y.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-15-IDEX-02 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INBS-05-02 フランス
Grenoble Alliance for Integrated Structural Cell Biology (GRAL)ANR-17-EURE-0003 フランス
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Dynamics driving the precursor in NifEN scaffold during nitrogenase FeMo-cofactor assembly.
著者: Lucía Payá Tormo / Tu-Quynh Nguyen / Cameron Fyfe / Hind Basbous / Katarzyna Dobrzyńska / Carlos Echavarri-Erasun / Lydie Martin / Giorgio Caserta / Pierre Legrand / Andrea Thorn / ...著者: Lucía Payá Tormo / Tu-Quynh Nguyen / Cameron Fyfe / Hind Basbous / Katarzyna Dobrzyńska / Carlos Echavarri-Erasun / Lydie Martin / Giorgio Caserta / Pierre Legrand / Andrea Thorn / Patricia Amara / Guy Schoehn / Mickaël V Cherrier / Luis M Rubio / Yvain Nicolet /
要旨: Nitrogenase catalyzes atmospheric nitrogen fixation, a critical biological process that depends on an intricate organometallic cofactor assembled by a dedicated multiprotein system. Here we uncover ...Nitrogenase catalyzes atmospheric nitrogen fixation, a critical biological process that depends on an intricate organometallic cofactor assembled by a dedicated multiprotein system. Here we uncover the structural basis for the function of NifEN, the scaffold protein that mediates the final stages of cofactor biosynthesis before its incorporation into nitrogenase. High-resolution structural analyses reveal that the cofactor precursor initially binds at a surface docking site before being transferred into a specialized cavity for further maturation. This process involves dynamic structural rearrangements, including coordinated domain motions and partial unfolding, enabling the scaffold to alternate between open and closed states. Additionally, a rear channel extends to the precursor-binding cavity, likely facilitating the entry of the modifying components molybdenum and homocitrate. These findings illuminate the dynamic mechanisms underlying FeMo-cofactor assembly and underscore the functional divergence between NifEN, the biosynthetic scaffold, and NifDK, the catalytic component of nitrogenase.
履歴
登録2025年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifE
B: Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,4696
ポリマ－200,2712
非ポリマー2,1984
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifE / Nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifN


分子量: 100135.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter metallireducens (バクテリア)
株: strain ATCC 53774 / DSM 7210 / GS-15 / 遺伝子: nifEN, Gmet_0669 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q39XW3
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-S5Q / FeFe cofactor


分子量: 747.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CFe8S9
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: nitrogenase iron-molybdenum cofactor biosynthesis protein NifEN
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.199774 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Geobacter metallireducens (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMTris-HCl1
22 mMDTH1
3500 mMNaCl1
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 30 mA / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2758
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 2-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
12PHENIX1.21.1_5286:モデルフィッティング
18EMReadyその他
19PHENIX1.21.1_5286:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2672130
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 178282 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: AlphaFold Model of gmNifEN
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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