+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9i05 | |||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of the large subunit of the mitochondrial ribosome from Toxoplasma gondii | |||||||||||||||||||||||||||
![]() |
| |||||||||||||||||||||||||||
![]() | RIBOSOME / Toxoplasma gondii / parasite / mitochondrial ribosome / LSU / large subunit | |||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of mitochondrial mRNA stability / ribonucleoprotein granule / mitochondrial RNA processing / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial translation / cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / ubiquitin-protein transferase activity ...regulation of mitochondrial mRNA stability / ribonucleoprotein granule / mitochondrial RNA processing / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial translation / cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / ubiquitin-protein transferase activity / protein folding / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / translation / DNA-binding transcription factor activity / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / nucleus / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||
![]() | Tobiasson, V. / Shikha, S. / Muhleip, A. | |||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Numerous rRNA molecules form the apicomplexan mitoribosome via repurposed protein and RNA elements. 著者: Shikha Shikha / Victor Tobiasson / Mariana Ferreira Silva / Jana Ovciarikova / Dario Beraldi / Alexander Mühleip / Lilach Sheiner / ![]() ![]() ![]() 要旨: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are essential, and their function of synthesising mitochondrial proteins is universal. The core of almost all mitoribosomes is formed from a small number of ...Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) are essential, and their function of synthesising mitochondrial proteins is universal. The core of almost all mitoribosomes is formed from a small number of long and self-folding rRNA molecules. In contrast, the mitoribosome of the apicomplexan parasite Toxoplasma gondii assembles from over 50 extremely short rRNA molecules. Here, we use cryo-EM to discover the features that enable this unusual mitoribosome to perform its function. We reveal that poly-A tails added to rRNA molecules are integrated into the ribosome, and we demonstrate their essentiality for mitoribosome formation and for parasite survival. This is a distinct function for poly-A tails, which are otherwise known primarily as stabilisers of messenger RNAs. Furthermore, while ribosomes typically consist of unique rRNA sequences, here nine sequences are used twice, each copy integrated in a different mitoribosome domain, revealing one of the mechanisms enabling the extreme mitochondrial genome reduction characteristic to Apicomplexa and to a large group of related microbial eukaryotes. Finally, several transcription factor-like proteins are repurposed to compensate for reduced or lost critical ribosomal domains, including members of the ApiAP2 family thus far considered to be DNA-binding transcription factors. | |||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 7.7 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 52551MC ![]() 9hqvC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
+Putative LSU ribosomal protein ... , 2種, 2分子 AaAh
+Large ribosomal subunit protein ... , 10種, 10分子 AbAcAnApAqAuABADAFXe
+タンパク質 , 34種, 34分子 AdAlAoAsAvAxAyAzAAAEAGAHXaXbXcXfXgXkXmXoXpXqXsXtXxXyXAXBXCXD...
+Ribosomal protein ... , 4種, 4分子 AeAiACXH
+Putative ribosomal protein ... , 3種, 3分子 AfAmAt
+Putative 50S ribosomal protein ... , 4種, 4分子 AgAjAkAw
+Ribosomal l25 family ... , 2種, 2分子 ArUa
+RAP domain-containing ... , 7種, 8分子 AIXdXhXiXjXlXvXr
+AP2 domain transcription factor ... , 2種, 2分子 XnXz
+Transmembrane ... , 2種, 2分子 XwXI
+タンパク質・ペプチド , 5種, 5分子 UbUcUdUeUf
+RNA鎖 , 32種, 32分子 RARBRCRDRERFRGRIRJRKRLRMRNRORPRQRSRTRURVRWRXRYRZRaRbRcRdRfRgRhRi
+非ポリマー , 2種, 3分子 


+詳細
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: mitochondrial ribososome from Toxoplasma gondii / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#106 / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_5058: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 375745 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|