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万見
- PDB-9htg: Beta-cardiac myosin E497D mutant motor domain in the pre-powerstr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9htg
タイトルBeta-cardiac myosin E497D mutant motor domain in the pre-powerstroke state, MgADP.VO4 form
要素Myosin-7
キーワードMOTOR PROTEIN / Cardiac myosin / Myosin II / muscle contraction / hypertrophic cardiomyopathy / thick filament / sarcomere
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / myosin II complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain ...DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / VANADATE ION / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.596 Å
データ登録者Glaser, C. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 米国, 6件
組織認可番号国
Fondation pour la Recherche Medicale (FRM)PBR202306017868 フランス
Laboratories of Excellence (LabEx)ANR-11-LBX-0038 フランス
IdEx Universite Paris CiteANR-10-IDEX-0001-02-PSL フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH RM1 GM131981-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH R01 GM033289 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Hypertrophic cardiomyopathy mutations Y115H and E497D disrupt the folded-back state of human beta-cardiac myosin allosterically.
著者: Nandwani, N. / Bhowmik, D. / Glaser, C. / Childers, M.C. / Goluguri, R.R. / Dawood, A. / Regnier, M. / Houdusse, A. / Spudich, J.A. / Ruppel, K.M.
履歴
登録2024年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,1507
ポリマ－93,3671
非ポリマー7836
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area30430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.427, 93.427, 220.258
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Myosin-7 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac ...Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 93366.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Cardiac muscle / 遺伝子: MYH7, MYHCB / 器官: Heart / Cell (発現宿主): Myoblast / 細胞株 (発現宿主): C2C12 / 器官 (発現宿主): Muscle / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織 (発現宿主): Skeletal muscle / 参照: UniProt: P12883

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非ポリマー , 6種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION


分子量: 114.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.29 % / 解説: Stick with a central longitudinal crack
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 22 % PEG 3350 w:v, 0.3 M lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl, 2 mM Mg.ADP.Vanadate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98012 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98012 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.596→93.427 Å / Num. obs: 19417 / % possible obs: 62.6 % / 冗長度: 26.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.255 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.26 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.596→2.918 Å / 冗長度: 23.7 % / Rmerge(I) obs: 2.412 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 971 / CC1/2: 0.788 / Rrim(I) all: 2.464 / Rsym value: 0.499 / % possible all: 10.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
XDS1.12.15データ削減
autoPROC1.0.5データスケーリング
MOLREP1.20.1-4487-000位相決定
Coot0.9.8.92モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.596→35.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.405
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2485 1014 5.23 %RANDOM
Rwork0.2009 ---
obs0.2033 19396 62.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 72.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5613 Å20 Å20 Å2
2--2.5613 Å20 Å2
3----5.1226 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.596→35.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5566 0 47 78 5691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0075742HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.877745HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2032SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes974HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5742HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion734SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance6HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle13HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4718SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.88
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.8 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4195 24 6.19 %
Rwork0.2886 364 -
obs--6.36 %
精密化 TLSOrigin x: -31.873 Å / Origin y: -11.77 Å / Origin z: -17.2121 Å
111213212223313233
T-0.0547 Å20.1131 Å20.1433 Å2-0.0455 Å20.0767 Å2---0.0833 Å2
L0.8379 °2-1.0244 °2-0.4091 °2-1.8762 °2-0.6151 °2--1.3435 °2
S0.3791 Å °-0.1886 Å °-0.0382 Å °-0.1886 Å °-0.348 Å °0.2794 Å °-0.0382 Å °0.2794 Å °-0.0311 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A30 - 782
2X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A800 - 805
3X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }W1 - 78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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