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- PDB-9hri: Human holo aromatic L-amino acid decarboxylase (AADC) L353P varia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hri
タイトルHuman holo aromatic L-amino acid decarboxylase (AADC) L353P variant native structure
要素Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
キーワードLYASE / dopa decarboxylase / DDC / aromatic L-amino acid decarboxylase / AADC / L353P variant
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatic-L-amino-acid decarboxylase / catecholamine biosynthetic process / carboxylic acid metabolic process / carboxy-lyase activity / amino acid metabolic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Perduca, M. / Bisello, G. / Bertoldi, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other privateIIS154 米国
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: The CRISPR-Cas9 knockout DDC SH-SY5Y in vitro model for AADC deficiency provides insight into the pathogenicity of R347Q and L353P variants: a cross-sectional structural and functional analysis.
著者: Carmona-Carmona, C.A. / Bisello, G. / Franchini, R. / Lunardi, G. / Galavotti, R. / Perduca, M. / Ribeiro, R.P. / Belviso, B.D. / Giorgetti, A. / Caliandro, R. / Lievens, P.M. / Bertoldi, M.
履歴
登録2024年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5643
ポリマ－54,1751
非ポリマー3882
水4,216234
1
A: Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
ヘテロ分子

A: Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,1276
ポリマ－108,3512
非ポリマー7774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_554-y,-x,-z-1/61
Buried area11500 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area31910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.246, 107.246, 219.192
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-926-

HOH

21A-932-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / DOPA decarboxylase


分子量: 54175.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDC, hCG_1811384, tcag7.584 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q53Y41, aromatic-L-amino-acid decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.48 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Hepes, 40% PEG 200

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→48.17 Å / Num. obs: 47570 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 30.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 24.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 3632 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
FFT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.05→48.17 Å / SU ML: 0.1753 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.2093
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 2311 4.87 %
Rwork0.1889 45191 -
obs0.1899 47502 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→48.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3526 0 41 234 3801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00283652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63094932
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0419536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051630
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8027509
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.090.2571280.21862594X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.140.24691360.20532615X-RAY DIFFRACTION99.96
2.14-2.190.19841260.20242624X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.240.24231550.19992576X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.30.23651290.19152616X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.370.22261470.19922593X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.450.22431460.19142624X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.530.22941340.19822611X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.640.20111230.18862639X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.760.2221240.18842652X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.90.20091470.18512645X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.080.18981390.18872631X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.320.21961330.20042676X-RAY DIFFRACTION99.96
3.32-3.650.20331320.18732688X-RAY DIFFRACTION99.96
3.65-4.180.21261400.17922697X-RAY DIFFRACTION100
4.18-5.270.18161420.16852758X-RAY DIFFRACTION100
5.27-48.170.21071300.19792952X-RAY DIFFRACTION99.74
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.541629788 Å / Origin y: -34.094728271 Å / Origin z: -9.18097718235 Å
111213212223313233
T0.199728789033 Å2-0.0224744027411 Å20.00866608486985 Å2-0.161072399127 Å20.0236183826881 Å2--0.185348173964 Å2
L0.55467244648 °2-0.043029077098 °20.0421247035258 °2-0.383426876336 °2-0.0625367584438 °2--0.614180331993 °2
S-0.0357870586795 Å °-0.0339699615166 Å °-0.0618260311484 Å °0.0532761147444 Å °-0.00331607039285 Å °-0.021123670623 Å °0.0863500603483 Å °-0.0284482151648 Å °0.0377970893231 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resseq 1:714)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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