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- PDB-9hnf: Beta-keto acid cleavage enzyme from Paracoccus denitrificans with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hnf
タイトルBeta-keto acid cleavage enzyme from Paracoccus denitrificans with bound acetoacetate and acetyl-CoA
要素3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
キーワードLYASE / aldolase / acetyl-CoA / acetoacetate / BKACE
機能・相同性3-keto-5-aminohexanoate cleavage activity / 3-keto-5-aminohexanoate cleavage enzyme / beta-keto acid cleavage enzyme / Aldolase-type TIM barrel / metal ion binding / ACETOACETIC ACID / ACETYL COENZYME *A / 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
機能・相同性情報
生物種Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Marchal, D.G. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Commission862087European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Design and implementation of aerobic and ambient CO 2 -reduction as an entry-point for enhanced carbon fixation.
著者: Satanowski, A. / Marchal, D.G. / Perret, A. / Petit, J.L. / Bouzon, M. / Doring, V. / Dubois, I. / He, H. / Smith, E.N. / Pellouin, V. / Petri, H.M. / Rainaldi, V. / Nattermann, M. / ...著者: Satanowski, A. / Marchal, D.G. / Perret, A. / Petit, J.L. / Bouzon, M. / Doring, V. / Dubois, I. / He, H. / Smith, E.N. / Pellouin, V. / Petri, H.M. / Rainaldi, V. / Nattermann, M. / Burgener, S. / Paczia, N. / Zarzycki, J. / Heinemann, M. / Bar-Even, A. / Erb, T.J.
履歴
登録2024年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
B: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8108
ポリマ－72,8562
非ポリマー1,9546
水4,558253
1
A: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
B: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
ヘテロ分子

A: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
B: 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,62116
ポリマ－145,7134
非ポリマー3,90812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area16470 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area38640 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)80.900, 138.480, 136.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 3-keto-5-aminohexanoate cleavage protein


分子量: 36428.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
遺伝子: Pden_3578 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1B802
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-AAE / ACETOACETIC ACID / アセト酢酸


分子量: 102.089 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: The enzyme (8.6 mg/mL) in 50 mM HEPES pH 7.8, 150 mM KCl, 1 M L-proline, and 1 mM ZnCl2 was mixed in a 1:1 ratio with 10 % (v/v) pentaerythritol ethoxylate, 10 % v/v 1-Butanol. The final size ...詳細: The enzyme (8.6 mg/mL) in 50 mM HEPES pH 7.8, 150 mM KCl, 1 M L-proline, and 1 mM ZnCl2 was mixed in a 1:1 ratio with 10 % (v/v) pentaerythritol ethoxylate, 10 % v/v 1-Butanol. The final size of the drops was 1 microliter. Prior to flash freezing the crystals in liquid nitrogen, the mother liquor was supplemented with 15 mM acetyl-CoA, 20 mM acetoacetate, and 20 % (v/v) pentaerythrol propoxylate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→27.69 Å / Num. obs: 44681 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.119 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 591673
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.841 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique obs: 3628 / CC1/2: 0.884 / Rpim(I) all: 0.234 / Rrim(I) all: 0.874 / Χ2: 0.78 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
Aimless0.7.9データスケーリング
XDS20240723データ削減
PHASER1.21.2_5419位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→27.69 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.67 / 位相誤差: 19.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.192 1993 4.46 %
Rwork0.1752 --
obs0.1759 44675 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→27.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4698 0 118 253 5069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034914
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.626670
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0881808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005875
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.29341410.24742994X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.210.27851380.24763013X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.280.38321400.34072922X-RAY DIFFRACTION96
2.28-2.350.23751370.21733057X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.430.25531420.19413052X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.530.21761480.18513020X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.650.21681450.1913021X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.780.24591370.19343058X-RAY DIFFRACTION99
2.78-2.960.2221380.19613024X-RAY DIFFRACTION99
2.96-3.190.20461470.1923045X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.510.22831420.1723086X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.010.16691450.15193066X-RAY DIFFRACTION100
4.01-5.050.12581450.13373111X-RAY DIFFRACTION100
5.05-27.690.14431480.14813213X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.0053 Å / Origin y: -13.2895 Å / Origin z: 10.7673 Å
111213212223313233
T0.2903 Å2-0.0015 Å2-0.0019 Å2-0.2568 Å2-0.0118 Å2--0.254 Å2
L1.1616 °2-0.1417 °2-0.0861 °2-0.6134 °2-0.2203 °2--0.5632 °2
S-0.048 Å °-0.1467 Å °-0.0707 Å °0.0004 Å °0.0453 Å °-0.0159 Å °0.0701 Å °0.0259 Å °0.0021 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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