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万見
- PDB-9hmm: Crystal structure of mouse ADAT2/ADAT3 tRNA deamination complex A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hmm
タイトルCrystal structure of mouse ADAT2/ADAT3 tRNA deamination complex A180V mutant
要素
  • Probable inactive tRNA-specific adenosine deaminase-like protein 3
  • tRNA-specific adenosine deaminase 2
キーワードHYDROLASE / TRNA MODIFICATION / WOBBLE ADENINE / INOSINE / ADAT / INTELLECTUAL DISABILITY / NEUROLOGICAL DISORDERS
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA(adenine34) deaminase / tRNA wobble adenosine to inosine editing / tRNA-specific adenosine-34 deaminase activity / tRNA processing / catalytic activity / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
tRNA-specific adenosine deaminase / MafB19-like deaminase / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / tRNA-specific adenosine deaminase 2 / Probable inactive tRNA-specific adenosine deaminase-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Vaca, H.R. / Romier, C.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE12-0026 フランス
引用ジャーナル: Brain / 年: 2025
タイトル: ADAT3 variants disrupt the activity of the ADAT tRNA deaminase complex and impair neuronal migration.
著者: Del-Pozo-Rodriguez, J. / Tilly, P. / Lecat, R. / Vaca, H.R. / Mosser, L. / Brivio, E. / Balla, T. / Gomes, M.V. / Ramos-Morales, E. / Schwaller, N. / Salinas-Giege, T. / VanNoy, G. / England, ...著者: Del-Pozo-Rodriguez, J. / Tilly, P. / Lecat, R. / Vaca, H.R. / Mosser, L. / Brivio, E. / Balla, T. / Gomes, M.V. / Ramos-Morales, E. / Schwaller, N. / Salinas-Giege, T. / VanNoy, G. / England, E.M. / Kern Lovgren, A. / O'Leary, M. / Chopra, M. / Ojeda, N.M. / Toosi, M.B. / Eslahi, A. / Alerasool, M. / Mojarrad, M. / Pais, L.S. / Yeh, R.C. / Gable, D.L. / Hashem, M.O. / Abdulwahab, F. / Rakiz Alqurashi, M. / Sbeih, L.Z. / Adas Blanco, O.A. / Khater, R.A. / Oprea, G. / Rad, A. / Alzaidan, H. / Aldhalaan, H. / Tous, E. / Alsagheir, A. / Alowain, M. / Tamim, A. / Alfayez, K. / Alhashem, A. / Alnuzha, A. / Kamel, M. / Al-Awam, B.S. / Elnaggar, W. / Almenabawy, N. / O'Donnell-Luria, A. / Neil, J.E. / Gleeson, J.G. / Walsh, C.A. / Alkuraya, F.S. / AlAbdi, L. / Elkhateeb, N. / Selim, L. / Srivastava, S. / Nedialkova, D.D. / Drouard, L. / Romier, C. / Bayam, E. / Godin, J.D.
履歴
登録2024年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA-specific adenosine deaminase 2
B: Probable inactive tRNA-specific adenosine deaminase-like protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1686
ポリマ－55,8782
非ポリマー2914
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area20450 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)51.903, 106.398, 129.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 tRNA-specific adenosine deaminase 2 / Deaminase domain-containing protein 1 / tRNA-specific adenosine-34 deaminase subunit ADAT2


分子量: 21333.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adat2, Deadc1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P6J0, tRNA(adenine34) deaminase
#2: タンパク質 Probable inactive tRNA-specific adenosine deaminase-like protein 3 / tRNA-specific adenosine-34 deaminase subunit ADAT3


分子量: 34544.297 Da / 分子数: 1 / Mutation: A180V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adat3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PAT0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 18% (W/V) PEG3350, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 7.5, 0.2 M NABR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 16404 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 81.93 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 8.13
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 1.12 / Num. unique obs: 2594 / CC1/2: 0.383

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc4_4035精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→49.19 Å / SU ML: 0.3754 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.3663
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2448 821 5.01 %
Rwork0.1953 15562 -
obs0.1978 16383 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→49.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3391 0 4 0 3395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00993465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12954717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0563533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.24321293
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.090.34191340.30152541X-RAY DIFFRACTION99.7
3.09-3.320.31241340.272544X-RAY DIFFRACTION99.85
3.33-3.660.26161350.23442553X-RAY DIFFRACTION99.67
3.66-4.190.26151360.18972586X-RAY DIFFRACTION99.85
4.19-5.280.2221370.1682601X-RAY DIFFRACTION99.6
5.28-49.190.21511450.16952737X-RAY DIFFRACTION99.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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