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万見
- PDB-9hm9: Structure of the optimized F-tractin in complex with F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hm9
タイトルStructure of the optimized F-tractin in complex with F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Inositol-trisphosphate 3-kinase A
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Actin / F-tractin
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-trisphosphate 3-kinase / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity / inositol hexakisphosphate kinase activity / inositol phosphate biosynthetic process / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / inositol metabolic process / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / postsynaptic actin cytoskeleton / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...inositol-trisphosphate 3-kinase / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity / inositol hexakisphosphate kinase activity / inositol phosphate biosynthetic process / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / inositol metabolic process / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / postsynaptic actin cytoskeleton / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / dendritic spine maintenance / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / cellular response to calcium ion / actin filament / filopodium / response to calcium ion / regulation of synaptic plasticity / small GTPase binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / actin cytoskeleton organization / dendritic spine / calmodulin binding / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate kinase / Inositol polyphosphate kinase superfamily / Inositol polyphosphate kinase / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Inositol polyphosphate kinase / Inositol polyphosphate kinase superfamily / Inositol polyphosphate kinase / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Inositol-trisphosphate 3-kinase A / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Shatskiy, D. / Belyy, A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the F-tractin-F-actin complex.
著者: Dmitry Shatskiy / Athul Sivan / Roland Wedlich-Söldner / Alexander Belyy /
要旨: F-tractin is a peptide widely used to visualize the actin cytoskeleton in live eukaryotic cells but has been reported to impair cell migration and induce actin bundling at high expression levels. To ...F-tractin is a peptide widely used to visualize the actin cytoskeleton in live eukaryotic cells but has been reported to impair cell migration and induce actin bundling at high expression levels. To elucidate these effects, we determined the cryo-EM structure of the F-tractin-F-actin complex, revealing that F-tractin consists of a flexible N-terminal region and an amphipathic C-terminal helix. The N-terminal part is dispensable for F-actin binding but responsible for the bundling effect. Based on these insights, we developed an optimized F-tractin, which eliminates the N-terminal region and minimizes bundling while retaining strong actin labeling. The C-terminal helix interacts with a hydrophobic pocket formed by two neighboring actin subunits, an interaction region shared by many actin-binding polypeptides, including the popular actin-binding probe Lifeact. Thus, rather than contrasting F-tractin and Lifeact, our data indicate that these peptides have analogous modes of interaction with F-actin. Our study dissects the structural elements of F-tractin and provides a foundation for developing future actin probes.
履歴
登録2024年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月9日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Actin, alpha skeletal muscle
F: Inositol-trisphosphate 3-kinase A
A: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,30616
ポリマ－211,0486
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41760.543 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質・ペプチド Inositol-trisphosphate 3-kinase A / Inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate 3-kinase A / IP3 3-kinase A / IP3K A / InsP 3-kinase A


分子量: 2245.585 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P17105, inositol-trisphosphate 3-kinase
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Optimized F-tractin in complex with F-actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 298240 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.4 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00315119
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72720518
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.1935626
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0482279
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0112624

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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