[English] 日本語
Yorodumi- PDB-9hlj: Crystal structure of GV37-TCR in complex with HLA-C*12:02 with KA... -
+
Open data
-
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9hlj | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of GV37-TCR in complex with HLA-C*12:02 with KAYNVTQAF (KF9), a 9-mer epitope from SARS-CoV-2 Nucleocapsid (N266-274) | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / human leukocyte antigen / major histocompatibility complex / HLA-C12 / HLA-C*12:02 / SARS-CoV-2 / Nucleocapsid / T cells | ||||||
| Function / homology | Function and homology information: / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / poly(U) RNA binding / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein binding ...: / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / Maturation of nucleoprotein / poly(U) RNA binding / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / VEGFR2 mediated vascular permeability / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / molecular condensate scaffold activity / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / RNA stem-loop binding / specific granule lumen / Interleukin-1 signaling / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / viral capsid / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / PIP3 activates AKT signaling / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / protein refolding / viral nucleocapsid / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / early endosome membrane / protein homotetramerization / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host extracellular space / host cell Golgi apparatus / amyloid fibril formation / Induction of Cell-Cell Fusion / intracellular iron ion homeostasis / Attachment and Entry / learning or memory / host cell perinuclear region of cytoplasm / immune response / endoplasmic reticulum lumen / ribonucleoprotein complex / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.54 Å | ||||||
Authors | Ahn, Y.M. / Maddumage, J.C. / Chatzileontiadou, D.S.M. / Gras, S. | ||||||
| Funding support | Australia, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2025Title: Molecular basis of potent antiviral HLA-C-restricted CD8 + T cell response to an immunodominant SARS-CoV-2 nucleocapsid epitope. Authors: Goto, Y. / Ahn, Y.M. / Toyoda, M. / Hamana, H. / Jin, Y. / Aritsu, Y. / Nakama, T. / Tajima, Y. / Maddumage, J.C. / Li, H. / Kitamatsu, M. / Kishi, H. / Yonekawa, A. / Jayasinghe, D. / ...Authors: Goto, Y. / Ahn, Y.M. / Toyoda, M. / Hamana, H. / Jin, Y. / Aritsu, Y. / Nakama, T. / Tajima, Y. / Maddumage, J.C. / Li, H. / Kitamatsu, M. / Kishi, H. / Yonekawa, A. / Jayasinghe, D. / Shimono, N. / Nagasaki, Y. / Minami, R. / Toya, T. / Sekiya, N. / Tomita, Y. / Chatzileontiadou, D.S.M. / Nakata, H. / Nakagawa, S. / Sakagami, T. / Ueno, T. / Gras, S. / Motozono, C. | ||||||
| History |
|
-
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
Downloads & links
-
Download
| PDBx/mmCIF format | 9hlj.cif.gz | 417.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9hlj.ent.gz | 286 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9hlj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9hlj_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9hlj_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
| Data in XML | 9hlj_validation.xml.gz | 35.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 9hlj_validation.cif.gz | 45.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/9hlj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hl/9hlj | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9f13C C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
-
Links
-
Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
-Protein , 4 types, 4 molecules DEAB
| #1: Protein | Mass: 22760.166 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human)Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 27399.451 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human)Production host: ![]() |
| #3: Protein | Mass: 38277.391 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-CProduction host: ![]() References: UniProt: A0A3S6RG30 |
| #4: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22PProduction host: ![]() References: UniProt: P61769 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules C
| #5: Protein/peptide | Mass: 1042.164 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() References: UniProt: P0DTC9 |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 28 molecules 




| #6: Chemical | | #7: Chemical | ChemComp-SO4 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.88 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M Magnesium formate dihydrate, 20% PEG3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.953732 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 23, 2024 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.953732 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.54→45.46 Å / Num. obs: 29890 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 50.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.6 |
| Reflection shell | Resolution: 2.54→2.66 Å / Redundancy: 6.9 % / Num. unique obs: 3299 / CC1/2: 0.691 / % possible all: 89.2 |
-
Processing
| Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.54→45.46 Å / SU ML: 0.4381 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.1499 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 67.03 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.54→45.46 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
Movie
Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Australia, 1items
Citation
PDBj






