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- PDB-9hlj: Crystal structure of GV37-TCR in complex with HLA-C*12:02 with KA... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9hlj | ||||||
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Title | Crystal structure of GV37-TCR in complex with HLA-C*12:02 with KAYNVTQAF (KF9), a 9-mer epitope from SARS-CoV-2 Nucleocapsid (N266-274) | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / human leukocyte antigen / major histocompatibility complex / HLA-C12 / HLA-C*12:02 / SARS-CoV-2 / Nucleocapsid / T cells | ||||||
Function / homology | ![]() : / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / poly(U) RNA binding / Maturation of nucleoprotein / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein binding ...: / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / poly(U) RNA binding / Maturation of nucleoprotein / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / VEGFR2 mediated vascular permeability / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / molecular condensate scaffold activity / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / Interleukin-1 signaling / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / RNA stem-loop binding / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / viral capsid / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / PIP3 activates AKT signaling / ER-Phagosome pathway / negative regulation of neuron projection development / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / protein refolding / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral nucleocapsid / early endosome membrane / host cell Golgi apparatus / protein homotetramerization / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / amyloid fibril formation / host extracellular space / Induction of Cell-Cell Fusion / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / Attachment and Entry / host cell perinuclear region of cytoplasm / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / ribonucleoprotein complex / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ahn, Y.M. / Maddumage, J.C. / Chatzileontiadou, D.S.M. / Gras, S. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of GV37-TCR in complex with HLA-C*12:02 with KAYNVTQAF (KF9), a 9-mer epitope from SARS-CoV-2 Nucleocapsid (N266-274) Authors: Ahn, Y.M. / Maddumage, J.C. / Chatzileontiadou, D.S.M. / Gras, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 35.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 45.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules DEAB
#1: Protein | Mass: 22760.166 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 27399.451 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 38277.391 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() References: UniProt: A0A3S6RG30 |
#4: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P61769 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules C
#5: Protein/peptide | Mass: 1042.164 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() ![]() References: UniProt: P0DTC9 |
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-Non-polymers , 3 types, 28 molecules 




#6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-SO4 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M Magnesium formate dihydrate, 20% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 23, 2024 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953732 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.54→45.46 Å / Num. obs: 29890 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 50.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.54→2.66 Å / Redundancy: 6.9 % / Num. unique obs: 3299 / CC1/2: 0.691 / % possible all: 89.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 67.03 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.54→45.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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