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- PDB-9hkf: X-Ray crystal structure of a photoswitchable HaloTag bound to JF635 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hkf
タイトルX-Ray crystal structure of a photoswitchable HaloTag bound to JF635
要素Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / HaloTag / LOV domain / FMN / dye / photoswitch / psHaloTag / Light-oxygen-voltage-sensing domain / rhodamine
機能・相同性
機能・相同性情報


haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / response to blue light / photoreceptor activity / response to toxic substance / protein kinase activity / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 ...Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / : / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-PUJ / LOV domain-containing protein / Haloalkane dehalogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus rhodochrous (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Weidenhausen, J. / Ugarte-Uribe, B. / Walterspiel, F. / Mueller, C.W. / Deo, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Chan Zuckerberg Initiative2020-225346 米国
Chan Zuckerberg Initiative2024-337799 米国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2025
タイトル: A Photoswitchable HaloTag for Spatiotemporal Control of Fluorescence in Living Cells.
著者: Walterspiel, F. / Ugarte-Uribe, B. / Weidenhausen, J. / Vincent, M. / Narayanasamy, K.K. / Dimitriadi, A. / Khan, A.U.M. / Fritsch, M. / Muller, C.W. / Zimmermann, T. / Deo, C.
履歴
登録2024年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase
A: Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,60819
ポリマ－100,2022
非ポリマー3,40617
水6,774376
1
B: Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6668
ポリマ－50,1011
非ポリマー1,5657
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,94211
ポリマ－50,1011
非ポリマー1,84110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)167.737, 78.017, 81.807
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.92, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Haloalkane dehalogenase,non-specific serine/threonine protein kinase


分子量: 50100.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N- ...詳細: psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag,psHaloTag1a (synthetic HaloTag with LOV domain) after proteolytical cleavage of the N-terminal His-tag
由来: (組換発現) Rhodococcus rhodochrous (バクテリア)
遺伝子: dhaA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0A3G2, UniProt: A0A453KFI0, haloalkane dehalogenase, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 393分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PUJ / (1E,3S)-1-{10-[2-carboxy-5-({2-[2-(hexyloxy)ethoxy]ethyl}carbamoyl)phenyl]-7-(3-fluoroazetidin-1-yl)-5,5-dimethyldibenz o[b,e]silin-3(5H)-ylidene}-3-fluoroazetidin-1-ium / JF635


分子量: 704.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C39H48F2N3O5Si / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: crystallization condition: (0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, 0.2 M sodium nitrate, 20% (w/v) PEG3350, 10% (v/v) ethylene glycol); mixed 1:1 with protein in buffer (20 mM Tris-HCl pH 7.4, 100 mM NaCl)
Temp details: 20C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8731 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月19日 / 詳細: KB mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8731 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→70.36 Å / Num. obs: 40131 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.294 / Rpim(I) all: 0.119 / Rrim(I) all: 0.318 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 5.1 / Num. measured all: 280654
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.702 / Num. measured all: 29943 / Num. unique obs: 4203 / CC1/2: 0.58 / Rpim(I) all: 0.682 / Rrim(I) all: 1.835 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSv1.13データ削減
Aimless8.0.008データスケーリング
PHASER(1.20.1_4487:000)位相決定
PHENIX(1.20.1_4487:000)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→70.36 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2354 2039 5.08 %aimless random 5%
Rwork0.1855 ---
obs0.1881 40102 99.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→70.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6992 0 230 379 7601
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097431
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01210125
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9271010
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561056
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091302
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.28391270.25832516X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.520.36451370.26012528X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.590.28231220.24912536X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.660.36071360.25752531X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.750.29021320.24252519X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.850.28611440.23042498X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.960.27151450.22562531X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.090.28511450.2132520X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.260.24191400.18172535X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.460.23451430.17522515X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.730.22181420.16742563X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.10.1991420.15912525X-RAY DIFFRACTION100
4.1-4.70.18851390.13722540X-RAY DIFFRACTION99
4.7-5.920.19351170.16512579X-RAY DIFFRACTION99
5.92-70.360.19651280.16852627X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.74140.68320.55662.12631.16011.5722-0.00620.06390.028-0.19960.0203-0.0989-0.142-0.0044-0.020.22810.0261-0.02090.19930.03970.2168-27.509618.088218.0389
23.4431.59570.522.52050.42942.43140.14710.3753-0.42590.0398-0.11870.09670.8499-0.31920.05390.55680.0136-0.03440.32150.02650.2963-36.1287-5.047418.6632
31.72970.1560.34422.29980.22692.1225-0.02580.04830.0343-0.06470.0115-0.0314-0.0188-0.03460.02230.2215-0.0161-0.00260.1491-0.01910.1985-28.308621.760223.7253
41.3382-0.8933-0.81251.97481.04391.2116-0.0308-0.0909-0.09480.22270.00670.05610.09070.02890.00360.3028-0.0250.00210.21930.02050.1993-33.1121-10.2155.3376
53.4009-0.6196-0.41925.52651.43673.32740.0188-0.05830.54-0.07060.2285-0.2418-1.04370.1991-0.21780.67110.0230.09010.4713-0.00090.4308-43.29816.049158.3965
61.4033-0.6798-0.68342.76890.25580.9716-0.04230.0071-0.10550.11490.03640.10320.0368-0.0946-0.00830.2973-0.0147-0.01350.2205-0.00390.2-33.1734-10.351849.1954
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 239 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 240 through 292 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 293 through 434 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 4 through 239 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 240 through 267 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 268 through 434 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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