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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9hju | ||||||
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タイトル | Structure of 2x Zincore (SEPHS1:QRICH1) binding to ZFP91 on DNA | ||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Zincore Complex / Transcriptional regulator complex / SEPHS1 / Selenide / water dikinase 1 / selenophosphate synthetase 1 / QRICH1 / Zinc finger protein / ZFP91 / Transcription factor | ||||||
機能・相同性 | ![]() selenide, water dikinase / selenide, water dikinase activity / integrated stress response signaling / selenocysteine biosynthetic process / PERK-mediated unfolded protein response / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / protein K63-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / response to endoplasmic reticulum stress ...selenide, water dikinase / selenide, water dikinase activity / integrated stress response signaling / selenocysteine biosynthetic process / PERK-mediated unfolded protein response / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / protein K63-linked ubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / response to endoplasmic reticulum stress / protein modification process / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / nuclear membrane / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å | ||||||
![]() | Borza, R. / Perrakis, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Zincore, an atypical coregulator, binds zinc finger transcription factors to control gene expression 著者: Bianchi, D. / Borza, R. / De Zan, E. / Huelsz-Prince, G. / Gregoricchio, S. / Dekker, M. / Fish, A. / Mazouzi, A. / Kroese, L. / Linder, S. / Hernandez Quiles, M. / Vermeulen, M. / Celie, P. ...著者: Bianchi, D. / Borza, R. / De Zan, E. / Huelsz-Prince, G. / Gregoricchio, S. / Dekker, M. / Fish, A. / Mazouzi, A. / Kroese, L. / Linder, S. / Hernandez Quiles, M. / Vermeulen, M. / Celie, P. / Krimpenfort, P. / Son, J. / Zwart, W. / Wessels, L. / Nijman, S. / Perrakis, A. / Brummelkamp, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 942.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 93.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 141.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 52227MC ![]() 9hjtC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 9分子 ABCFGDEHI
#1: タンパク質 | 分子量: 63557.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q96JP5, RING-type E3 ubiquitin transferase | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 42953.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他) 参照: UniProt: P49903, selenide, water dikinase #3: タンパク質 | 分子量: 86507.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q2TAL8 |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 KL
#4: DNA鎖 | 分子量: 9314.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#5: DNA鎖 | 分子量: 9755.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-非ポリマー , 1種, 5分子 
#6: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Dual Zincore Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7542 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 詳細: Multiple particle selection | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 138830 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.16 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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