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万見
- PDB-9hj1: Cryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hj1
タイトルCryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • SCAPER
キーワードCELL CYCLE / Kinase / cyclin / short linear motif / cdk2 / cyclin A
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon ...: / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / G0 and Early G1 / cochlea development / Telomere Extension By Telomerase / animal organ regeneration / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G1/S transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Orc1 removal from chromatin / potassium ion transport / Meiotic recombination / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / cellular senescence / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / protein phosphorylation / Ub-specific processing proteases / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / DNA-templated transcription / centrosome / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者de Martin Garrido, N. / Ord, M. / Cushing, V.I. / Greber, B.J. / Pryciak, P.M. / Davey, N.E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide
著者: Ord, M. / Winters, M.J. / Subbanna, M. / de Martin Garrido, N. / Cushing, V.I. / Kliche, J. / Benz, C. / Ivarsson, Y. / Greber, B.J. / Pryciak, P.M. / Davey, N.E.
履歴
登録2024年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-A2
B: Cyclin-dependent kinase 2
C: SCAPER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8273
ポリマ－83,8273
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 48595.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P20248
#2: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 33863.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#3: タンパク質・ペプチド SCAPER


分子量: 1368.459 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CDK2-cyclin A bound to a SCAPER peptide / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Rosetta (DE3) pLysS
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESHEPES-NaOH1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 246696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4707

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4.4.1粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCv4.4.1CTF補正
5RELION5.0 betaCTF補正
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
11RELION5.0 beta初期オイラー角割当
12RELION5.0 beta最終オイラー角割当
14RELION5.0 beta３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91179 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化最高解像度: 2.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0024533
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4246144
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.573599
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.037694
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004773

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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