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- PDB-9hif: Crystal Structure of Human cystathionine beta-synthase variant R336C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hif
タイトルCrystal Structure of Human cystathionine beta-synthase variant R336C
要素Cystathionine beta-synthase
キーワードLYASE / R336C / homocysteine / synthase / trassulfuration / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding ...Cysteine formation from homocysteine / homocysteine catabolic process / modified amino acid binding / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / L-serine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / cysteine biosynthetic process via cystathionine / homocysteine metabolic process / carbon monoxide binding / hydrogen sulfide biosynthetic process / L-serine metabolic process / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / L-cysteine catabolic process / cysteine biosynthetic process / cerebellum morphogenesis / transsulfuration / endochondral ossification / DNA protection / nitric oxide binding / cysteine biosynthetic process from serine / response to folic acid / S-adenosyl-L-methionine binding / regulation of JNK cascade / nitrite reductase (NO-forming) activity / superoxide metabolic process / blood vessel remodeling / maternal process involved in female pregnancy / blood vessel diameter maintenance / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / cellular response to hypoxia / heme binding / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily ...Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cystathionine beta-synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Conter, C. / Martinez-Cruz, L.A. / Fernandez-Rodriguez, C.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2022-141748OB-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-109055RB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: The disease-linked R336C mutation in cystathionine beta-synthase disrupts communication with the PLP cofactor, yet maintains the enzyme's overall structural integrity.
著者: Conter, C. / Nunez-Franco, R. / Al-Sadeq, D.W. / Fernandez-Rodriguez, C. / Goikoetxea-Usandizaga, N. / Nasrallah, G.K. / Nomikos, M. / Martinez-Chantar, M.L. / Astegno, A. / Jimenez-Oses, G. / Martinez-Cruz, L.A.
履歴
登録2024年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine beta-synthase
B: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7304
ポリマ－119,4972
非ポリマー1,2332
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9840 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area39410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.089, 139.024, 169.902
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 41 through 208 or resid 210 through 550 or resid 601 through 602))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 41 through 208 or resid 210 through 550 or resid 601 through 602))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11PROPROTRPTRPAA41 - 20841 - 208
d_12LEULEUGLNGLNAA210 - 550210 - 540
d_13LLPLLPLLPLLPAA119119
d_14HEMHEMHEMHEMAC601
d_21PROPROTRPTRPBB41 - 20841 - 208
d_22LEULEUGLNGLNBB210 - 550210 - 540
d_23LLPLLPLLPLLPBB119119
d_24HEMHEMHEMHEMBD601

NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.322685480711, 0.945866879926, 0.0347839905407), (0.945700737908, -0.323708910947, 0.0293709940801), (0.0390409382271, 0.0234176521781, -0.998963171848)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.322685480711, 0.945866879926, 0.0347839905407), (0.945700737908, -0.323708910947, 0.0293709940801), (0.0390409382271, 0.0234176521781, -0.998963171848)
ベクター: 12.9525843505, -14.9512554233, -78.2860797806)

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要素

#1: タンパク質 Cystathionine beta-synthase / Beta-thionase / Serine sulfhydrase


分子量: 59748.270 Da / 分子数: 2 / 変異: R336C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35520, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 % / 解説: Thin needles
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 16% (wt/vol) PEG 3350 and 3% Tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→46.7 Å / Num. obs: 16936 / % possible obs: 99.68 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rpim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 3.65→3.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.5358 / Mean I/σ(I) obs: 8.08 / Num. unique obs: 16936 / Rpim(I) all: 0.153 / Rrim(I) all: 0.5576 / % possible all: 99.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNA1データ収集
MOLREP位相決定
Coot0.9.8.93モデル構築
PHENIX1.19.1-4122精密化
REFMAC5精密化
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.65→46.7 Å / SU ML: 0.3891 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.3562
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 855 5.05 %
Rwork0.2112 16063 -
obs0.2124 16918 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 105.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→46.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7608 0 116 0 7724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00957906
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.451210750
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06471216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01281372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.48041082
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.141806219354 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.65-3.880.30891310.29742615X-RAY DIFFRACTION99.1
3.88-4.180.28251360.26332652X-RAY DIFFRACTION99.86
4.18-4.60.24241460.22172648X-RAY DIFFRACTION99.96
4.6-5.260.21141460.19362661X-RAY DIFFRACTION99.89
5.26-6.630.2251580.21242688X-RAY DIFFRACTION99.96
6.63-100.21051380.16962799X-RAY DIFFRACTION99.83
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.6185517284 Å / Origin y: -26.2105241598 Å / Origin z: -39.8640750622 Å
111213212223313233
T0.601902802973 Å2-0.0225351167599 Å20.0397333424512 Å2-0.509470126345 Å2-0.0236076523759 Å2--0.678075260142 Å2
L1.01290748355 °20.0773136479629 °2-0.354499252827 °2-0.333317866964 °2-0.165769710031 °2--2.30707500432 °2
S0.13101636729 Å °-0.0252139271525 Å °0.162818025256 Å °0.04795103743 Å °-0.0328706390956 Å °0.0993977639574 Å °0.00971843346935 Å °-0.0998553989738 Å °1.65537237168E-12 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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