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- PDB-9heo: Open-state RyR1 in 0.05% POPC micelles, in complex with a nanobod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9heo
タイトルOpen-state RyR1 in 0.05% POPC micelles, in complex with a nanobody and FKBP
要素
  • Nanobody 9657
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • Ryanodine receptor 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion channel / Ca2+ / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle membrane ...ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle membrane / intracellularly gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / outflow tract morphogenesis / intracellular membrane-bounded organelle / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / striated muscle contraction / skeletal muscle fiber development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / muscle contraction / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / sarcolemma / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CAFFEINE / Chem-POV / Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Li, C. / Efremov, R.G.
資金援助 ベルギー, European Union, 3件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0H5916N ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)G054617N ベルギー
European Research Council (ERC)726436European Union
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Lipids modulate the open probability of RyR1 under cryo-EM conditions.
著者: Chenyao Li / Rouslan G Efremov /
要旨: Ryanodine receptors (RyRs) are intracellular tetrameric ion channels responsible for Ca release from the sarcoplasmic and endoplasmic reticulum. Ryanodine receptor 1 (RyR1) isoform, critical for ...Ryanodine receptors (RyRs) are intracellular tetrameric ion channels responsible for Ca release from the sarcoplasmic and endoplasmic reticulum. Ryanodine receptor 1 (RyR1) isoform, critical for muscle contraction, has been studied most extensively. While cryoelectron microscopy (cryo-EM) has been instrumental in revealing near-atomic details of RyR gating mechanisms, the open probability of RyR1 under cryo-EM conditions is notably lower than that observed in electrophysiological studies. Here, we present a cryo-EM study examining the open probability of RyR1 solubilized in CHAPS with varying lipid concentrations. We found that increasing lipid concentration from 0.001% to 0.05% raised the RyR1 open probability from 16% to 84%, whereas RyR1 reconstituted into lipid nanodiscs remained closed. We modeled 72 lipid molecules in the map reconstructed at the highest lipid concentration. These findings demonstrate the important role of lipids in modulating the open fraction of solubilized RyR1 channels under cryo-EM conditions and suggest optimal lipid mimetics for structural studies of RyR1 gating.
履歴
登録2024年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 1
B: Nanobody 9657
C: Ryanodine receptor 1
D: Nanobody 9657
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
G: Ryanodine receptor 1
H: Nanobody 9657
I: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
J: Ryanodine receptor 1
K: Nanobody 9657
L: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,419,482100
ポリマ－2,361,52912
非ポリマー57,95388
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ACGJEFIL

#1: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / ...RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 564931.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: RYR1 / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P11716
#3: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / 12.6 kDa FKBP / FKBP-12.6 / FK506-binding protein ...PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / 12.6 kDa FKBP / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase


分子量: 11667.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6 / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q8HYX6, peptidylprolyl isomerase

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抗体 , 1種, 4分子 BDHK

#2: 抗体
Nanobody 9657


分子量: 13783.114 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 88分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-CFF / CAFFEINE / 3,7-DIHYDRO-1,3,7-TRIMETHYL-1H-PURINE-2,6-DIONE


分子量: 194.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物...
ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Ryanodine receptor 1COMPLEX#11NATURAL
3Nanobody 9657COMPLEX#21RECOMBINANT
4Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1BCOMPLEX#31NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
33Vicugna pacos (アルパカ)30538
44Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.3.0粒子像選択template picking was used for particle picking
4RELION4.1CTF補正
10cryoSPARC3初期オイラー角割当
12RELION4.1分類
13cryoSPARC4.31３次元再構成
画像処理詳細: The movies were selected after MotionCor correction and CTF refinement with the parameters: total drift less than 30 angstrom and resolution better than 5 angstrom
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 333223
詳細: Particles were picked by template picking in Cryosparc
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 279776 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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