PDB-9he2: Crystal structure of CyuA C289A mutant from Methanococcus maripal...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9he2

タイトル

Crystal structure of CyuA C289A mutant from Methanococcus maripaludis with [4Fe-4S] clusters in complex with ethylene glycol

要素

L-cysteine desulfidase

キーワード

LYASE / L-cysteine desulfidase / iron-sulfur cluster / sulfur metabolism

機能・相同性

機能・相同性情報

L-cysteine desulfidase / L-cysteine catabolic process to pyruvate / L-cysteine desulfhydrase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能

生物種

Methanococcus maripaludis S2 (古細菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.74 Å

データ登録者

Gervason, S. / Pecqueur, L. / Golinelli-Pimpaneau, B.

資金援助

フランス, 2件

引用

ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Insights into the phylogenetic distribution, structure and function of [4Fe-4S]-dependent L-cysteine desulfidase, an enzyme that supplies sulfide to the archeon Methanococcus maripaludis
著者: Golinelli-Pimpaneau, B.

履歴

登録	2024年11月13日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2025年11月5日	Provider: repository / タイプ: Initial release

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9he2.cif.gz	374.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9he2.ent.gz	260.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9he2.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/9he2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/9he2	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	9he0C 9fsl 9fyi C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: L-cysteine desulfidase

B: L-cysteine desulfidase

ヘテロ分子

88.5 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration, SEC-MALS analysis

単位格子

Length a, b, c (Å)	74.632, 74.632, 251.059
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number	154
Space group name H-M	P3₂21
Space group name Hall	P3₂2"
Symmetry operation	#1: x,y,z #2: -y,x-y,z+2/3 #3: -x+y,-x,z+1/3 #4: x-y,-y,-z+1/3 #5: -x,-x+y,-z+2/3 #6: y,x,-z

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
d_1	ens_1	(chain "A" and (resid 1 through 149 or resid 156 through 393 or resid 401 through 402))
d_2	ens_1	(chain "B" and (resid 1 through 45 or resid 48...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-ID	Component-ID	Beg auth comp-ID	Beg label comp-ID	End auth comp-ID	End label comp-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
d_1	1	MET	MET	ASN	ASN	A	A	1 - 149	3 - 151
d_1	2	ASN	ASN	LYS	LYS	A	A	156 - 393	158 - 395
d_1	3	SF4	SF4	SF4	SF4	A	C	401
d_1	4	EDO	EDO	EDO	EDO	A	D	402
d_2	1	MET	MET	GLU	GLU	B	B	1 - 45	3 - 47
d_2	2	GLU	GLU	VAL	VAL	B	B	48 - 121	50 - 123
d_2	3	ILE	ILE	ASN	ASN	B	B	123 - 149	125 - 151
d_2	4	ASN	ASN	LYS	LYS	B	B	156 - 393	158 - 395
d_2	5	SF4	SF4	SF4	SF4	B	E	401
d_2	6	EDO	EDO	EDO	EDO	B	F	402

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.995241737789, -0.0610507340476, -0.0759387334308), (0.0929684020888, -0.828296125936, -0.552523668246), (-0.0291677831841, -0.556954518458, 0.830030664971) ...

#1: タンパク質	L-cysteine desulfidase / L-cysteine desulfhydrase 分子量: 43857.711 Da / 分子数: 2 / 変異: C289A / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Methanococcus maripaludis S2 (古細菌) 遺伝子: MMP1468 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6LX84, L-cysteine desulfidase
#2: 化合物	ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER 分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe₄S₄ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物	ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL 分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆O₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.27 Å³/Da / 溶媒含有率: 46.55 %
結晶化	温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: ANAEROBY (<1.5 ppm O2) 12% w/v PEG 4000 0.1M tri-sodium citrate dihydrate pH 5.5 0.1M NaCl

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

SOLEIL

/ ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978 Å

検出器

タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月13日

放射

モノクロメーター: Si filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.978 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 3.738→19.905 Å / Num. obs: 7395 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 10.95 %
詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last ...詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last updated 2020-04-13: http://mmcif.wwpdb.org/dictionaries/mmcif_pdbx_v50.dic/Index/) and the actual quantities provided by MRFANA (https://github.com/githubgphl/MRFANA) from the autoPROC package (https://www.globalphasing.com/autoproc/). In general, the mmCIF categories here should provide items that are currently used in the PDB archive. If there are alternatives, the one recommended by the PDB developers has been selected. The distinction between *_all and *_obs quantities is not always clear: often only one version is actively used within the PDB archive (or is the one recommended by PDB developers). The intention of distinguishing between classes of reflections before and after some kind of observation criterion was applied, can in principle be useful - but such criteria change in various ways throughout the data processing steps (rejection of overloaded or too partial reflections, outlier/misfit rejections during scaling etc) and there is no retrospect computation of data scaling/merging statistics for the reflections used in the final refinement (where another observation criterion might have been applied). Typical data processing will usually only provide one version of statistics at various stages and these are given in the recommended item here, irrespective of the "_all" and "_obs" connotation, see e.g. the use of _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs, _reflns.pdbx_Rrim_I_all and _reflns.pdbx_Rpim_I_all. Please note that all statistics related to "merged intensities" (or "merging") are based on inverse-variance weighting of the individual measurements making up a symmetry-unique reflection. This is standard for several decades now, even if some of the dictionary definitions seem to suggest that a simple "mean" or "average" intensity is being used instead. R-values are always given for all symmetry-equivalent reflections following Friedel's law, i.e. Bijvoet pairs are not treated separately (since we want to describe the overall mean intensity and not the mean I(+) and I(-) here). The Rrim metric is identical to the Rmeas R-value and only differs in name. _reflns.pdbx_number_measured_all is the number of measured intensities just before the final merging step (at which point no additional rejection takes place). _reflns.number_obs is the number of symmetry-unique observations, i.e. the result of merging those measurements via inverse-variance weighting. _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI is based on the merged intensities (_reflns.number_obs) as expected. _reflns.pdbx_redundancy is synonymous with "multiplicity". The per-shell item _reflns_shell.number_measured_all corresponds to the overall value _reflns.pdbx_number_measured_all. The per-shell item _reflns_shell.number_unique_all corresponds to the overall value _reflns.number_obs. The per-shell item _reflns_shell.percent_possible_all corresponds to the overall value _reflns.percent_possible_obs. The per-shell item _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs corresponds to the overall value given as _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI. But be aware of the incorrect definition of the former in the current dictionary!
CC_1/2: 0.998 / CC_1/2 anomalous: 0.141 / R_merge(I) obs: 0.1451 / R_pim(I) all: 0.0461 / R_rim(I) all: 0.1524 / AbsDiff over sigma anomalous: 0.788 / B_aniso tensor eigenvalue 1: 51.491 Å² / B_aniso tensor eigenvalue 2: 51.491 Å² / B_aniso tensor eigenvalue 3: 0 Å² / B_aniso tensor eigenvector 1 ortho1: 1 / B_aniso tensor eigenvector 1 ortho2: 0 / B_aniso tensor eigenvector 1 ortho3: 0 / B_aniso tensor eigenvector 2 ortho1: 0 / B_aniso tensor eigenvector 2 ortho2: 1 / B_aniso tensor eigenvector 2 ortho3: 0 / B_aniso tensor eigenvector 3 ortho1: 0 / B_aniso tensor eigenvector 3 ortho2: 0 / B_aniso tensor eigenvector 3 ortho3: 1 / Aniso diffraction limit 1: 3.948 Å / Aniso diffraction limit 2: 3.948 Å / Aniso diffraction limit 3: 3.725 Å / Aniso diffraction limit axis 1 ortho1: 1 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho2: 1 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho3: 1 / Net I/σ(I): 8.95 / Num. measured all: 80984 / Observed signal threshold: 1.2 / Orthogonalization convention: pdb / % possible anomalous: 91.7 / % possible ellipsoidal: 92.1 / % possible ellipsoidal anomalous: 91.7 / % possible spherical: 83.1 / % possible spherical anomalous: 81.8 / Redundancy anomalous: 6.12 / Signal type: local

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured all	Num. measured obs	Num. unique all	Num. unique obs	CC_1/2	CC_1/2 anomalous	R_pim(I) all	R_rim(I) all	AbsDiff over sigma anomalous	% possible anomalous	% possible ellipsoidal	% possible ellipsoidal anomalous	% possible spherical	% possible spherical anomalous	Redundancy anomalous	% possible all
10.684-19.905	9.5	0.0479	34.52	3516	3516	370	370	0.998	0.135	0.0165	0.0508	1.241	100	100	100	100	100	5.98	100
8.635-10.636	9.66	0.0616	31.1	3573	3573	370	370	0.998	0.286	0.0204	0.065	1.126	100	100	100	100	100	5.7	100
7.565-8.632	10.77	0.0762	25.65	3973	3973	369	369	0.998	0.055	0.024	0.08	0.971	100	100	100	100	100	6.26	100
6.88-7.561	11	0.1258	15.72	4070	4070	370	370	0.996	0.115	0.0393	0.132	0.928	100	100	100	100	100	6.33	100
6.385-6.88	11.22	0.1767	12.48	4151	4151	370	370	0.993	0.118	0.0541	0.1849	0.891	99.6	99.7	99.6	99.7	99.6	6.37	99.7
6.001-6.384	11.58	0.24	8.99	4284	4284	370	370	0.991	0.157	0.073	0.2511	0.839	100	100	100	100	100	6.42	100
5.691-6.001	10.58	0.3369	6.4	3903	3903	369	369	0.978	0.189	0.1068	0.3539	0.893	100	100	100	100	100	5.99	100
5.443-5.69	10.4	0.3632	5.88	3847	3847	370	370	0.971	-0.027	0.1184	0.3825	0.754	100	100	100	100	100	5.71	100
5.23-5.443	10.12	0.4321	5.1	3744	3744	370	370	0.964	-0.025	0.1426	0.4557	0.744	99	99.2	99	99.2	99	5.68	99.2
5.046-5.23	10.84	0.4156	5.22	4009	4009	370	370	0.978	0.01	0.1325	0.4366	0.758	99.7	99.7	99.7	99.7	99.7	5.9	99.7
4.89-5.046	10.96	0.4355	5.03	4045	4045	369	369	0.971	-0.154	0.1365	0.4569	0.734	100	100	100	100	100	6.06	100
4.745-4.887	11.15	0.509	4.42	4127	4127	370	370	0.955	-0.01	0.1588	0.5337	0.683	100	100	100	100	100	6.07	100
4.614-4.745	11.24	0.6601	3.52	4160	4160	370	370	0.946	0.101	0.2043	0.6916	0.738	99.7	99.5	99.7	99.5	99.7	6.15	99.5
4.496-4.614	11.26	0.6965	3.36	4165	4165	370	370	0.962	-0.05	0.2154	0.7297	0.678	100	100	100	100	100	6.17	100
4.391-4.496	11.57	0.8416	2.89	4270	4270	369	369	0.926	0.035	0.2585	0.8814	0.705	100	100	100	100	100	6.27	100
4.3-4.391	11.52	1.1164	2.24	4261	4261	370	370	0.822	-0.019	0.3415	1.1684	0.686	99.7	99.7	99.7	99.7	99.7	6.23	99.7
4.211-4.3	11.43	1.2565	1.93	4229	4229	370	370	0.803	-0.079	0.3861	1.3156	0.667	100	100	100	100	100	6.26	100
4.127-4.211	11.78	1.3491	1.78	4358	4358	370	370	0.843	0.039	0.4093	1.411	0.65	100	99.5	100	99.5	100	6.33	99.5
4.04-4.127	11.86	1.6201	1.5	4375	4375	369	369	0.847	0.046	0.4895	1.6936	0.66	87.1	85.6	87.1	85.6	87.1	6.31	85.6
3.738-4.039	10.61	1.6039	1.34	3924	3924	370	370	0.679	-0.03	0.5084	1.6851	0.67	37.1	39.3	37.1	20.5	18.6	6.06	39.3

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
autoPROC	1.0.5	data processing
XDS	Jun 30, 2024	データ削減
STARANISO	2.4.16	データスケーリング
PHASER		位相決定
PHENIX	1.21.2-5419	精密化
Coot		モデル構築

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3.74→19.9 Å / SU ML: 0.3507 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 35.3379
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2627	382	5.17 %	RANDOM
R_work	0.2171	7012	-	-
obs	0.2197	7394	83.07 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 162.86 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.74→19.9 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5954	0	24	1	5979

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0028	6060
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.5476	8168
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0391	957
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0038	1025
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	9.1815	2266

Refine LS restraints NCS

タイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.97323025502 Å

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
3.74-4.27	0.2914	54	0.3218	1314	X-RAY DIFFRACTION	47.58
4.27-5.37	0.3329	142	0.2858	2804	X-RAY DIFFRACTION	100
5.37-19.9	0.2376	186	0.1762	2894	X-RAY DIFFRACTION	100

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: 10.090949457 Å / Origin y: -25.7477847522 Å / Origin z: 20.1543654176 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.874222170183 Å²	-0.0821238573519 Å²	-0.104741103736 Å²	-	1.12817922279 Å²	0.127510897678 Å²	-	-	0.589236560493 Å²
L	4.3054536621 °²	-0.775143475279 °²	0.548996261251 °²	-	3.52792998697 °²	-0.265759894881 °²	-	-	0.990458550944 °²
S	-0.0714199235904 Å °	0.243361826367 Å °	0.484115934784 Å °	-0.638938884833 Å °	0.21077823023 Å °	-0.0557074951355 Å °	0.216060979211 Å °	0.064379119561 Å °	-0.122598732945 Å °

精密化 TLSグループ

Selection details: all

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

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