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- PDB-9hdv: Orotidine 5'-monophosphate decarboxylase-domain of human UMPS in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hdv
タイトルOrotidine 5'-monophosphate decarboxylase-domain of human UMPS in complex with a new inhibitor 1-(beta-D-ribofuranosyl) cyanuric acid-5'-monophosphate (YMP)
要素Uridine 5'-monophosphate synthase
キーワードLYASE / Uridine 5'-monophosphate synthase Pyrimidine metabolism Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...UMP biosynthetic process / orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Pyrimidine biosynthesis / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / UDP biosynthetic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain ...Orotate phosphoribosyl transferase domain / Orotate phosphoribosyltransferase / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PROLINE / Uridine 5'-monophosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kirck, L.L. / Santagostino, E. / Tittmann, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Expected and Unexpected "Guests" at the Active Site of Human Orotidine 5'-Monophosphate Decarboxylase.
著者: Kirck, L.L. / Santagostino, E. / Brandhoff, L. / Simeth, N.A. / Tittmann, K.
履歴
登録2024年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6603
ポリマ－28,2041
非ポリマー4562
水3,981221
1
A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子

A: Uridine 5'-monophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3206
ポリマ－56,4072
非ポリマー9134
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area3790 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.510, 116.330, 61.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-694-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Uridine 5'-monophosphate synthase / UMP synthase / Orotidine-5'-monophosphate decarboxylase


分子量: 28203.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UMPS, OK/SW-cl.21 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P11172, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-A1IT4 / 1-(beta-D-Ribofuranosyl)cyanuric acid-5'-monophosphate / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-[2,4,6-tris(oxidanylidene)-1,3,5-triazinan-1-yl]oxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate / ((2R,3S,4R,5R)-3,4-dihydroxy-5-(2,4,6-trioxo-1,3,5-triazinan-1-yl)tetrahydrofuran-2-yl)methyl dihydrogen phosphate


分子量: 341.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12N3O10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Tris/HCl pH 7.0, 1.7 - 1.9 M Ammonium sulfate, 10 mM Glutathion pH 8.0, 5% (w/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.6888 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月22日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6888 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→42.41 Å / Num. obs: 45109 / % possible obs: 97.65 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.1119 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.06 / Num. unique obs: 4477 / CC1/2: 0.782

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→42.41 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 2204 5 %
Rwork0.1922 --
obs0.1934 44124 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→42.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1967 0 30 221 2218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012278
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1653109
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.707870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.238348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.530.34181400.33682659X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.570.2971380.3172622X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.610.3221390.28182640X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.650.27691400.25542653X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.70.27881410.23182669X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.750.24411400.21332650X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.820.23441380.20682635X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.890.25911340.2162543X-RAY DIFFRACTION95
1.89-1.980.36831200.30442295X-RAY DIFFRACTION86
1.98-2.080.18651400.17732664X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.210.23261350.1842577X-RAY DIFFRACTION97
2.21-2.380.29081230.25242369X-RAY DIFFRACTION89
2.38-2.620.20631430.16372701X-RAY DIFFRACTION100
2.62-30.19331430.17862718X-RAY DIFFRACTION100
3-3.780.17781410.16552688X-RAY DIFFRACTION99
3.78-42.410.16671490.15212837X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.0487 Å / Origin y: 15.7119 Å / Origin z: 29.581 Å
111213212223313233
T0.1584 Å2-0.0173 Å2-0.0033 Å2-0.1549 Å20.0103 Å2--0.158 Å2
L0.4444 °20.0138 °2-0.1332 °2-0.925 °20.1672 °2--1.3099 °2
S-0.0086 Å °0.0215 Å °0.0214 Å °-0.021 Å °0.0118 Å °-0.076 Å °-0.0537 Å °0.0749 Å °-0.0028 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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