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万見
- PDB-9hc5: Structure of Tulane virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hc5
タイトルStructure of Tulane virus
要素Capsid protein
キーワードVIRUS / Capsid / Tulane Virus / Calicivirus
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / virion component / Viral coat protein subunit / host cell cytoplasm / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Tulane virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bhella, D. / Conley, M.J.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T002239/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00034/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12014/7 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_PC_17135 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X011879/1 英国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Conformational Flexibility in Capsids Encoded by the .
著者: Charlotte B Lewis / Lee Sherry / Michaela J Conley / Masaaki Nakashima / Shirin Akbar / Nithya Govindan / Margaret J Hosie / David Bhella /
要旨: Caliciviruses are a diverse group of non-enveloped, positive-sense RNA viruses with a wide range of hosts and transmission routes. Norovirus is the most well-known member of the ; the acute ...Caliciviruses are a diverse group of non-enveloped, positive-sense RNA viruses with a wide range of hosts and transmission routes. Norovirus is the most well-known member of the ; the acute gastroenteritis caused by human norovirus (HuNoV), for example, frequently results in closures of hospital wards and schools during the winter months. One area of calicivirus biology that has gained increasing attention over the past decade is the conformational flexibility exhibited by the protruding (P) domains of the major capsid protein VP1. This was observed in structure analyses of capsids encoded by many species and is often a consequence of environmental cues such as metal ions, changes to pH, or receptor/co-factor engagement. This review summarises the current understanding of P-domain flexibility, discussing the role this region plays in caliciviral infection and immune evasion, and highlighting potential avenues for further investigation.
履歴
登録2024年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,6703
ポリマ－173,6703
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,420,210180
ポリマ－10,420,210180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 57890.055 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tulane virus (ウイルス) / 細胞株: LLC-MK2 / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): LLC-MK2 / 発現宿主: Macaca mulatta (アカゲザル) / 参照: UniProt: B2Y6D0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tulane virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Tulane virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Macaca mulatta
ウイルス殻直径: 400 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphat buffered saline
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3475
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7RELIONモデルフィッティング
13ISOLDEモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 340802 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 75 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
詳細: Initial model generated using Model Angelo Refined Using Coot, Phenix and Isolde (in ChimeraX)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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