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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9han | ||||||
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| タイトル | Bovine collagen VI local refinement of C-terminal region | ||||||
要素 | (Collagen type VI alpha ...) x 3 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Collagen / Col6A1 / Col6A2 / Col6A3 / triple-helix / bovine / microfibril / ECM / extracellular / matrix / fibril | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Collagen chain trimerization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Integrin cell surface interactions / ECM proteoglycans / Collagen degradation / collagen trimer / anatomical structure morphogenesis / response to UV ...Collagen chain trimerization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Integrin cell surface interactions / ECM proteoglycans / Collagen degradation / collagen trimer / anatomical structure morphogenesis / response to UV / collagen binding / skeletal muscle fiber development / extracellular matrix / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / neuron apoptotic process / cell adhesion / endoplasmic reticulum / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.33 Å | ||||||
データ登録者 | Godwin, A. / Snee, M. / Roseman, A. / Baldock, C. | ||||||
| 資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025タイトル: Collagen VI microfibril structure reveals mechanism for molecular assembly and clustering of inherited pathogenic mutations. 著者: Alan R F Godwin / Mark H Becker / Rana Dajani / Matthew Snee / Alan M Roseman / Clair Baldock / ![]() 要旨: Collagen VI links the cell surface to the extracellular matrix to provide mechanical strength to most mammalian tissues, and is linked to human diseases including muscular dystrophy, fibrosis, ...Collagen VI links the cell surface to the extracellular matrix to provide mechanical strength to most mammalian tissues, and is linked to human diseases including muscular dystrophy, fibrosis, cardiovascular disease and osteoarthritis. Collagen VI assembles from heterotrimers of three different α-chains into microfibrils, but there are many gaps in our knowledge of the molecular assembly process. Here, we determine the structures of both heterotrimeric mini-collagen VI constructs and collagen VI microfibrils, from mammalian tissue, using cryogenic-electron microscopy. These structures reveal a cysteine-rich coiled coil region involved in trimerisation as well as microfibril assembly. Furthermore, our structures show that pathogenic mutations are located at interaction sites involved in different steps of collagen VI assembly, from the trimeric-coiled coil region that mediates heterotrimerisation, to clusters of mutations in the triple-helical region involved in microfibril formation. Our microfibril structure provides a template for understanding supramolecular assembly, and offers a platform for rationale design of therapeutics for collagen VI pathologies. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9han.cif.gz | 622.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9han.ent.gz | 425.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9han.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9han_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9han_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9han_validation.xml.gz | 55.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9han_validation.cif.gz | 83.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/9han ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/9han | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 51984MC ![]() 9gtuC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-Collagen type VI alpha ... , 3種, 6分子 CFADBE
| #1: タンパク質 | 分子量: 330562.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 108800.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 109477.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|
-糖 , 4種, 8分子 
| #4: 多糖 | | #5: 多糖 | #6: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #7: 糖 | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Collagen VI microfibrils isolated from bovine cornea タイプ: COMPLEX 詳細: This structure is a local refinement of the C terminal region of the bead structure from bovine collagen VI Entity ID: #2-#3 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCL, 400 mM NaCl, 2.5 mM CaCl2 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 2.3 sec. / 電子線照射量: 22.165 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 29595 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1011458 | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 175682 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Symmetry expanded particles / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について






英国, 1件
引用




PDBj












FIELD EMISSION GUN