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万見
- PDB-9h9r: Full gamma-tubulin ring complex composed of the Candida albicans ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h9r
タイトルFull gamma-tubulin ring complex composed of the Candida albicans gamma-tubulin small complex in complex with Spc72 CM1
要素
  • Mto2p-binding domain-containing protein
  • Spc98p
  • Spindle pole body component
  • Tubulin gamma chain
キーワードCELL CYCLE / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / gamma-tubulin small complex / Spc72 / CM1 / CM1 motif / GCP2 / GCP3 / Spc97 / Spc98 / Candida / albicans / gamma-TuRC / gamma-TuSC / yeast / fungi
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / spindle pole body / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / meiotic cell cycle / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule ...gamma-tubulin complex / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / spindle pole body / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / meiotic cell cycle / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Spindle pole body component / Tubulin gamma chain / Spindle pole body component / Mto2p-binding domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Vermeulen, B.J.A. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)PF 963/4-1 ドイツ
Other private
German Research Foundation (DFG)INST 35/1314-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 35/1134-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the interplay between microtubule polymerases, γ-tubulin complexes and their receptors.
著者: Anjun Zheng / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Nicole Lübbehusen / Matthias P Mayer / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the CM1-containing receptor protein Spc72 promotes γ-TuRC assembly from seven γ-tubulin small complexes (γ-TuSCs) and recruits the microtubule polymerase Stu2, yet their molecular interplay remains unclear. Here, we determine the cryo-EM structure of the Candida albicans cytoplasmic nucleation unit at 3.6 Å resolution, revealing how the γ-TuRC is assembled and conformationally primed for microtubule nucleation by the dimerised Spc72 CM1 motif. Two coiled-coil regions of Spc72 interact with the conserved C-terminal α-helix of Stu2 and thereby position the α/β-tubulin-binding TOG domains of Stu2 in the vicinity of the microtubule assembly site. Collectively, we reveal the function of CM1 motifs in γ-TuSC oligomerisation and the recruitment of microtubule polymerases to the γ-TuRC.
履歴
登録2024年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin gamma chain
B: Tubulin gamma chain
C: Spindle pole body component
D: Spc98p
E: Mto2p-binding domain-containing protein
F: Mto2p-binding domain-containing protein
G: Tubulin gamma chain
H: Tubulin gamma chain
I: Spindle pole body component
J: Spc98p
K: Mto2p-binding domain-containing protein
L: Mto2p-binding domain-containing protein
M: Tubulin gamma chain
N: Tubulin gamma chain
O: Spindle pole body component
P: Spc98p
Q: Mto2p-binding domain-containing protein
R: Mto2p-binding domain-containing protein
S: Tubulin gamma chain
T: Tubulin gamma chain
U: Spindle pole body component
V: Spc98p
W: Mto2p-binding domain-containing protein
X: Mto2p-binding domain-containing protein
Y: Tubulin gamma chain
Z: Tubulin gamma chain
a: Spindle pole body component
b: Spc98p
c: Mto2p-binding domain-containing protein
d: Mto2p-binding domain-containing protein
e: Tubulin gamma chain
f: Tubulin gamma chain
g: Spindle pole body component
h: Spc98p
i: Mto2p-binding domain-containing protein
j: Mto2p-binding domain-containing protein
k: Tubulin gamma chain
l: Tubulin gamma chain
m: Spindle pole body component
n: Spc98p
o: Mto2p-binding domain-containing protein
p: Mto2p-binding domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,175,99042
ポリマ－3,175,99042
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Tubulin gamma chain


分子量: 56228.242 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: FOB64_001277 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A8H6F519
#2: タンパク質
Spindle pole body component


分子量: 104692.742 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: CAALFM_CR06740WA, orf19.8327 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q59PZ2
#3: タンパク質
Spc98p


分子量: 95318.438 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: SPC98, CAALFM_CR01990CA, orf19.10131 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A1D8PS42
#4: タンパク質
Mto2p-binding domain-containing protein


分子量: 70622.578 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: CAALFM_C701460CA, orf19.13936 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q5AGV5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Full gamma-tubulin ring complex composed of the Candida albicans gamma-tubulin small complex in complex with Spc72 CM1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf21
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 47 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 33781
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8261 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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