[日本語] English
万見
- PDB-9h6w: Crystal structure of the Salmonella effector SspH1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h6w
タイトルCrystal structure of the Salmonella effector SspH1
要素E3 ubiquitin-protein ligase SspH1
キーワードLIGASE / E3 ubiquitin ligase / Salmonella effector protein / NEL proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type III secretion system / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / host cell nucleus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / : / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / E3 ubiquitin-protein ligase SspH1
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kennedy, C.R. / Esposito, D. / House, D. / Rittinger, K.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
The Francis Crick InstituteCC2075 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T014547/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the Salmonella effector SspH1
著者: Kennedy, C.R. / Esposito, D. / House, D. / Rittinger, K.
履歴
登録2024年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SspH1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7542
ポリマ－59,6041
非ポリマー1501
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS shows the protein is monomeric in solution.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area25470 Å2
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase SspH1
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)358,52412
ポリマ－357,6246
非ポリマー9016
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z1
Buried area26080 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area127760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.772, 170.772, 94.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-902-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SspH1 / RING-type E3 ubiquitin transferase SspH1 / Salmonella secreted protein H1 / Secreted effector protein SspH1


分子量: 59603.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: First 160 amino acids have been deleted from the construct.
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: sspH1, STM14_1483 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: D0ZVG2, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.26 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.225 M sodium tartrate, 22% PEG 3350, 11 mM sarcosine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I23 / 波長: 0.62 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.62 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→58.31 Å / Num. obs: 18583 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 39.6 % / Biso Wilson estimate: 74.61 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.4992 / Rpim(I) all: 0.07988 / Rrim(I) all: 0.5056 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Num. unique obs: 73343 / CC1/2: 0.416 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1精密化
REFMACRefmac_5.8精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→58.31 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3158 900 4.85 %
Rwork0.2595 --
obs0.262 18545 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→58.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4193 0 10 44 4247
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0014282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3525826
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7991583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032667
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002766
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.080.44021640.37032845X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.320.41991440.35452877X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.650.36231380.2892912X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.180.32481250.25862944X-RAY DIFFRACTION100
4.18-5.270.29961530.23722961X-RAY DIFFRACTION100
5.27-58.310.26881760.22193106X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る