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- PDB-9h5e: NNMT-SAH IN COMPLEX WITH 1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h5e
タイトルNNMT-SAH IN COMPLEX WITH 1p
要素Nicotinamide N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / NNMT SAH SAM
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridine N-methyltransferase activity / nicotinamide N-methyltransferase / nicotinamide N-methyltransferase activity / nicotinamide metabolic process / positive regulation of protein deacetylation / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / Methylation / : / positive regulation of gluconeogenesis / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / : / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Nicotinamide N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.896 Å
データ登録者Johansson, P.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Mechanism and kinetics of turnover inhibitors of nicotinamide N-methyl transferase in vitro and in vivo.
著者: Akerud, T. / De Fusco, C. / Brandt, P. / Bergstrom, F. / Johansson, P. / Ek, M. / Borjesson, U. / Johansson, A. / Danielsson, J. / Bauer, M. / Arnaud, B. / Castaldo, M. / Stromstedt, M. / ...著者: Akerud, T. / De Fusco, C. / Brandt, P. / Bergstrom, F. / Johansson, P. / Ek, M. / Borjesson, U. / Johansson, A. / Danielsson, J. / Bauer, M. / Arnaud, B. / Castaldo, M. / Stromstedt, M. / Rosengren, B. / Jansen, F. / Fredlund, L.
履歴
登録2024年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinamide N-methyltransferase
B: Nicotinamide N-methyltransferase
C: Nicotinamide N-methyltransferase
D: Nicotinamide N-methyltransferase
E: Nicotinamide N-methyltransferase
F: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,26918
ポリマ－187,9606
非ポリマー3,31012
水12,070670
1
A: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Nicotinamide N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8783
ポリマ－31,3271
非ポリマー5522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.59, 208, 114.77
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Nicotinamide N-methyltransferase


分子量: 31326.623 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NNMT
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P40261, nicotinamide N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-A1ISJ / 6-methoxy-1-methyl-pyridine-3-carboxamide


分子量: 167.185 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 670 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 37.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 32% PEG3350, 0.2 M NaAc, and 0.1 M Hepes pH 6.8-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97995 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.1 Å / Num. obs: 116672 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Num. unique obs: 1497 / CC1/2: 0.96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (8-JUN-2022)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.896→48.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU R Cruickshank DPI: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.253 / SU Rfree Blow DPI: 0.206 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.206
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3254 5834 -RANDOM
Rwork0.2935 ---
obs0.2951 116672 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.6409 Å20 Å20 Å2
2--5.3511 Å20 Å2
3----12.992 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.896→48.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12102 0 228 670 13000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00812606HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9917082HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4362SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2124HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12606HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1602SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11420SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.63
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.39
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.91 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.6078 117 -
Rwork0.5526 --
obs0.5552 2334 87.59 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78691.0268-0.02962.06930.08590.28280.17010.1249-0.0340.1249-0.213-0.0212-0.034-0.02120.0429-0.093-0.03550.0051-0.0830.0280.1957-3.087310.6248-15.2499
20.63920.2945-0.09341.1120.0090.59270.05510.03640.05170.0364-0.05580.00610.05170.00610.0007-0.0539-0.0004-0.0054-0.04390.01790.0571-27.2869-12.2972-15.2121
30.61-0.319-0.1710.9345-0.05360.68420.06-0.04270.0343-0.0427-0.04390.00640.03430.0064-0.0161-0.06120.0016-0.0144-0.0569-0.01660.1048-34.301922.3688-42.1783
40.7917-1.0227-0.02092.0976-0.09250.28720.1706-0.1254-0.0328-0.1254-0.21290.0248-0.03280.02480.0422-0.09430.0360.0051-0.0838-0.02880.19693.0872-24.0409-42.1356
50.6056-0.3466-0.15710.9826-0.03990.64170.0606-0.04090.0362-0.0409-0.04640.00380.03620.0038-0.0142-0.0590.0009-0.0136-0.0529-0.01520.0952-34.301-46.9643-42.1795
60.80961.034-0.02192.07560.09030.28920.16930.1248-0.03120.1248-0.2141-0.0224-0.0312-0.02240.0448-0.094-0.03580.0061-0.08460.02850.1977-3.087-58.7082-15.2477
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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