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- PDB-9h4t: Crystal Structure of TorA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h4t
タイトルCrystal Structure of TorA
要素Trimethylamine-N-oxide reductase 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / molybdenum-containing cofactor / electron transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


trimethylamine-N-oxide reductase (cytochrome c) complex / trimethylamine-N-oxide reductase / trimethylamine-N-oxide reductase (cytochrome c) activity / anaerobic electron transport chain / regulation of pH / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / aerobic respiration / outer membrane-bounded periplasmic space / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
Trimethylamine-N-oxide reductase TorA / Molybdopterin guanine dinucleotide-containing S/N-oxide reductase / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / : / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Trimethylamine-N-oxide reductase TorA / Molybdopterin guanine dinucleotide-containing S/N-oxide reductase / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / : / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
: / D-MALATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-PGD / TRIETHYLENE GLYCOL / Trimethylamine-N-oxide reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Panwar, A. / Martins, B.M. / Sommer, F. / Dobbek, H. / Iobbi-Nivol, C. / Jourlin-Castelli, C. / Leimkuehler, S.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)EXC 2008-390540038 ドイツ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Purification and Electron Transfer from Soluble c-Type Cytochrome TorC to TorA for Trimethylamine N-Oxide Reduction.
著者: Panwar, A. / Martins, B.M. / Sommer, F. / Schroda, M. / Dobbek, H. / Iobbi-Nivol, C. / Jourlin-Castelli, C. / Leimkuhler, S.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trimethylamine-N-oxide reductase 1
B: Trimethylamine-N-oxide reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,80136
ポリマ－189,1362
非ポリマー6,66634
水27,8151544
1
A: Trimethylamine-N-oxide reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,40123
ポリマ－94,5681
非ポリマー3,83322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Trimethylamine-N-oxide reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,40013
ポリマ－94,5681
非ポリマー2,83212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.662, 117.467, 100.053
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Trimethylamine-N-oxide reductase 1 / TMAO reductase 1 / Trimethylamine oxidase 1


分子量: 94567.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: fusion with C-term His-tag / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: torA, b0997, JW0982 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33225, trimethylamine-N-oxide reductase

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非ポリマー , 7種, 1578分子

#2: 化合物
ChemComp-PGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 738.541 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#7: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1544 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: long parallelipide
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 60% PEG 1000, 150 mM di-sodium DL-malate, pH 5.0, 4 mM sodium fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月14日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→47.79 Å / Num. obs: 159613 / % possible obs: 90.88 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 22.09 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 7.45
反射 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique obs: 61348 / CC1/2: 0.609 / Rrim(I) all: 0.543 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACv1.0精密化
autoXDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→47.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU B: 5.653 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28875 2101 1.3 %RANDOM
Rwork0.2351 ---
obs0.2358 157492 90.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.921 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0 Å2-0.23 Å2
2--2.31 Å20 Å2
3----1.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→47.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12507 0 424 1544 14475
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01613279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01612181
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1161.78718002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4211.56228052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7065.2561677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.098536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.541102074
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215632
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023152
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.8372.5236346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.8332.5236346
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.8124.5217931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.8124.5227932
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0182.9036933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.0182.9046934
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.555.12710068
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.52427.115912
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.46226.415456
LS精密化 シェル解像度: 1.863→1.911 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 147 -
Rwork0.348 11008 -
obs--85.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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