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Yorodumi- PDB-9h39: Crystal structure of Lotus japonicus CHIP13 extracellular domain ... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9h39 | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Lotus japonicus CHIP13 extracellular domain in complex with a nanobody | ||||||||||||
Components |
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Keywords | PLANT PROTEIN / Nanobody / LysM / VHH / plant immunity | ||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationresponse to other organism / protein kinase activity / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
| Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.66 Å | ||||||||||||
Authors | Gysel, K. / Andersen, K.R. | ||||||||||||
| Funding support | Denmark, 3items
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Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Structural basis for size-selective perception of chitin in plants Authors: Gysel, K. / Hansen, S.B. / Ruebsam, H. / Alsarraf, H.M.A.B. / Madland, E. / Cheng, J.X.J. / Baadegaard, C. / Poulsen, E.C. / Vinther, M. / Fort, S. / Stougaard, J. / Andersen, K.R. | ||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9h39.cif.gz | 368.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9h39.ent.gz | 248.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9h39.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9h39_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9h39_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
| Data in XML | 9h39_validation.xml.gz | 39.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 9h39_validation.cif.gz | 53.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/9h39 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/9h39 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9gxfC ![]() 9gxzC ![]() 9h24C ![]() 9h3aC ![]() 9h3bC ![]() 9h6vC ![]() 9q83C ![]() 9q84C ![]() 9qrsC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein / Antibody / Non-polymers , 3 types, 586 molecules ABCD

| #1: Protein | Mass: 25008.721 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 14507.099 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #8: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Sugars , 5 types, 7 molecules 
| #3: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Sugar | |
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.73 Å3/Da / Density % sol: 54.88 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 292.15 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 0.2 M sodium acetate 0.1 M Bis Tris propane 7.5 20 % w/v PEG 3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX IV / Beamline: BioMAX / Wavelength: 0.97 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 11, 2024 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.66→49.08 Å / Num. obs: 94949 / % possible obs: 98.53 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 37.01 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05647 / Rpim(I) all: 0.02371 / Rrim(I) all: 0.06138 / Net I/σ(I): 11.74 |
| Reflection shell | Resolution: 1.66→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 3.452 / Num. unique obs: 4915 / CC1/2: 0.364 / CC star: 0.731 / Rpim(I) all: 1.391 / Rrim(I) all: 3.726 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.66→49.08 Å / SU ML: 0.3133 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 30.5763 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 53.93 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.66→49.08 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Controller
About Yorodumi





X-RAY DIFFRACTION
Denmark, 3items
Citation








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