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- PDB-9h1k: RlmR 23S rRNA methyltransferase from Thermus thermophilus in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h1k
タイトルRlmR 23S rRNA methyltransferase from Thermus thermophilus in complex with rRNA and S-adenosyl-L-homocysteine (SAH)
要素
  • 23S rRNA methyltransferase
  • RNA (59-MER)
キーワードTRANSFERASE / 23S rRNA methyltransferase / SPOUT Family / complex.
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA methyltransferase activity / RNA processing / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methylation / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA 2-O ribose methyltransferase, substrate binding / : / MRM3-like substrate binding domain / RNA 2'-O ribose methyltransferase substrate binding / : / tRNA/rRNA methyltransferase, SpoU type / SpoU rRNA Methylase family / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases / 50S ribosomal protein L30e-like
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / : / RNA / RNA (> 10) / 23S rRNA methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89499696041 Å
データ登録者Tanouti, Y. / Roovers, M. / Droogmans, L. / Van Elder, D. / Kruys, V. / Labar, G.
資金援助 ベルギー, 2件
組織認可番号国
Fonds National de la Recherche Scientifique (FNRS)FNRS BAG 20210875 ベルギー
Fonds National de la Recherche Scientifique (FNRS)FNRS BAG 20191372 ベルギー
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2025
タイトル: Structural insight into the novel Thermus thermophilus SPOUT methyltransferase RlmR catalysing Um2552 formation in the 23S rRNA A-loop: a case of convergent evolution.
著者: Tanouti, Y. / Roovers, M. / Wolff, P. / Lechner, A. / Van Elder, D. / Feller, A. / Soin, R. / Gueydan, C. / Kruys, V. / Droogmans, L. / Labar, G.
履歴
登録2024年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 23S rRNA methyltransferase
B: 23S rRNA methyltransferase
C: RNA (59-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3265
ポリマ－79,5573
非ポリマー7692
水8,701483
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area26390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.040, 117.430, 58.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab

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要素

#1: タンパク質 23S rRNA methyltransferase


分子量: 30239.713 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
遺伝子: TT_C1712 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q72GY4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: RNA鎖 RNA (59-MER)


分子量: 19077.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: GenBank: 46197919
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.5 / 詳細: Na-Citrate 0.1M, pH5.5, PEG6000 10%, LiCl 1M

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→58.715 Å / Num. obs: 62387 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
5.143-58.715336111
1.895-1.92830950.3911

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11_2563精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.89499696041→41.3523919557 Å / SU ML: 0.244220587834 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34348413539 / 位相誤差: 23.3219437512
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232565884209 3053 4.89443224265 %
Rwork0.203697642843 59324 -
obs0.205115277933 62377 99.9791633275 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.3879928322 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89499696041→41.3523919557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3938 736 52 483 5209
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01113422254834868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.529092163036758
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.123208222997801
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.023004846995763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.97912862831970
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.895-1.92460.3408410557551300.3355237875912664X-RAY DIFFRACTION99.7857142857
1.9246-1.95620.3194116600781450.3011377133972664X-RAY DIFFRACTION100
1.9562-1.98990.3932526736681260.2895607441912668X-RAY DIFFRACTION100
1.9899-2.02610.2934694796051400.2667738304762644X-RAY DIFFRACTION100
2.0261-2.0650.2948737014011350.2611497051942663X-RAY DIFFRACTION100
2.065-2.10720.2695987412841450.2517652852862656X-RAY DIFFRACTION100
2.1072-2.1530.2928449981311450.2347666326752669X-RAY DIFFRACTION100
2.153-2.20310.2433598256681330.2293104175172643X-RAY DIFFRACTION100
2.2031-2.25820.2785360879561390.2267788839832694X-RAY DIFFRACTION99.9647141849
2.2582-2.31920.2543805563151280.2139362743542666X-RAY DIFFRACTION100
2.3192-2.38750.245777367921370.2078494987432678X-RAY DIFFRACTION100
2.3875-2.46450.2363367182111510.2042311729642675X-RAY DIFFRACTION100
2.4645-2.55260.2554941235571530.1996477557532672X-RAY DIFFRACTION100
2.5526-2.65480.2175025319351160.202221664262704X-RAY DIFFRACTION100
2.6548-2.77560.2710677849691340.2194612875192716X-RAY DIFFRACTION100
2.7756-2.92190.2390883981091450.2083335029022668X-RAY DIFFRACTION99.9644633973
2.9219-3.10490.271593021341310.1991380550262723X-RAY DIFFRACTION100
3.1049-3.34450.214241950211380.2005375518652705X-RAY DIFFRACTION100
3.3445-3.68090.2054303672511680.1783960586682704X-RAY DIFFRACTION99.9651931779
3.6809-4.21310.1884525773241420.174051638492740X-RAY DIFFRACTION100
4.2131-5.30630.2097322346961200.1703291274442804X-RAY DIFFRACTION100
5.3063-41.350.2137138348831520.2095683907942904X-RAY DIFFRACTION99.8692810458

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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