[日本語] English
万見
- PDB-9h1j: Crystal structure of the p62 UBA domain bound to VHH 6C10 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h1j
タイトルCrystal structure of the p62 UBA domain bound to VHH 6C10
要素
  • Sequestosome-1
  • VHH 6C10
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Autophagy / Macroautophagy / ubiquitin binding proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Lewy body / amphisome / regulation of protein complex stability ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Lewy body / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / pexophagy / autophagy of mitochondrion / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of ferroptosis / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / sperm midpiece / signaling adaptor activity / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of autophagy / SH2 domain binding / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / protein kinase C binding / autophagosome / NRIF signals cell death from the nucleus / protein sequestering activity / sarcomere / response to ischemia / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / protein catabolic process / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / late endosome / signaling receptor activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Gutmann, S. / Villard, F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Development of a p62 biodegrader for autophagy targeted degradation
著者: Thiel, Z. / Marcellin, D. / Manneville, C. / Goretzki, B. / Egger, L. / Maher, R. / Siccardi, N. / Sandig, G. / Torres, L. / Probst, A. / Mueller, C.S. / George, N. / Vogel, M. / Lavoisier, A. ...著者: Thiel, Z. / Marcellin, D. / Manneville, C. / Goretzki, B. / Egger, L. / Maher, R. / Siccardi, N. / Sandig, G. / Torres, L. / Probst, A. / Mueller, C.S. / George, N. / Vogel, M. / Lavoisier, A. / Choi, J.Y. / Forcellino, L. / Hauck, P. / Be, C. / Villard, F. / Gutmann, S. / Meyer, M. / Freuler, F. / Patoor, M. / Mitchell, G. / Nyfeler, B.
履歴
登録2024年10月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VHH 6C10
B: VHH 6C10
C: VHH 6C10
D: VHH 6C10
E: Sequestosome-1
F: Sequestosome-1
G: Sequestosome-1
H: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7288
ポリマ－75,7288
非ポリマー00
水10,431579
1
A: VHH 6C10
E: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9322
ポリマ－18,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: VHH 6C10
F: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9322
ポリマ－18,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: VHH 6C10
G: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9322
ポリマ－18,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: VHH 6C10
H: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9322
ポリマ－18,9322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.886, 73.613, 89.785
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.219, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: 抗体
VHH 6C10


分子量: 13274.704 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lama glama (ラマ)
#2: タンパク質
Sequestosome-1


分子量: 5657.328 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13501
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1M Lithium Chloride, 0.1M Citric Acid, 20% (w/v) PEG6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00007 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00007 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 1.73→19.89 Å / Num. obs: 84831 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.3 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / Num. unique obs: 4196 / CC1/2: 0.379 / Rpim(I) all: 1.337

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.73→19.66 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.659
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 4242 5.01 %
Rwork0.214 80510 -
obs0.2252 84752 98.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4904 0 0 579 5483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00155039
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.36796830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0365755
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025875
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.27241786
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6921327227-0.189335064988-1.118949239521.48951323626-0.08989313130021.28748803794-0.07216843503210.118603946459-0.1419184109050.0334178063880.01107732150820.117776379545-0.0443066780737-0.09808462587580.0537433872120.220807188210.02384222826770.008956302504250.498863129851-0.01903567628580.175044669692-4.1741564415126.812373607538.2855304159
21.687224255060.2036666292610.6737278931581.428320866750.1404333021640.6760746730040.0160439638380.01773736546220.155942987491-0.033006625729-0.09601498381810.03552284268760.0445842650876-0.05102787928190.06733753115440.246366180545-0.0189382344553-0.004677555318840.479468053216-0.009664908623640.1508118265964.556199081039.452897094916.52787195775
32.468602547280.282961701644-0.9509102997541.683763575570.02455285921721.32878707468-0.0807834448654-0.0881056732533-0.28848725642-0.0169682644625-0.0202546591119-0.07245719062810.05124105512590.03484675468180.09287570107820.218753679101-0.01933228710460.02887270415750.4408862620650.01705158435750.20248105303827.006521496726.67849335260.327755484615
42.2089918914-0.201416335680.9947218780171.46934459592-0.08844754801260.792180467752-0.1435590341140.1156117444190.3214929201580.00207270129923-0.0205091108969-0.123315143256-0.0115495032122-0.03206031714030.1392664749410.2555574661080.0102247362632-0.03888671994840.5599136184170.02147140530040.20996585841335.10230924639.8620870242144.9436745988
51.422389092850.2848588832290.1302616017571.412564148910.3723790448891.53054391650.04368581764280.01335997288240.1075115944750.0705104614678-0.1371962781190.04059510284420.0216655958927-0.1508099304090.08076184063920.2230631362590.0148022753288-0.01249936288790.527192397775-0.01537827599460.13630393466710.038599773139.870343474728.1595227846
61.394750982210.0261091737138-0.2877275437041.47276406329-0.1142585675131.40091344313-0.0497905126995-0.100040838655-0.0892911792899-0.01993185865350.08274985128910.02230048072340.01544865025310.0785629227351-0.02940990989310.212015544357-0.002051739396670.01591706185450.514766902103-0.01438807498690.1269277358218.9618790866-3.399113484216.9166844958
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain AAA1 - 1161 - 116
22chain BBB2 - 1151 - 114
33chain CCC1 - 1151 - 115
44chain DDD1 - 1161 - 116
55chain EEE391 - 4351 - 45
66chain FFF390 - 4341 - 45

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る